热休克蛋白在肿瘤治疗领域中的研究进展

热休克蛋白(HSP)是一个成员庞大的多肽类蛋白质家族。大量资料表明，HSP作为分子伴侣，参与其他蛋白质的折叠、转运、合成等过程，并可与细胞内的其他肽类蛋白质结合，参与细胞的抗损伤、修复和热耐受过程。近来随着对热休克蛋白研究的不断深入，HSP在肿瘤发病学、治疗和预防医学中的意义已引起广泛关注，成为近年来最活跃的研究领域之一。     

热休克蛋白90与肿瘤的研究进展

热休克蛋白(Heat Shock Protein,HSP)是主要作为分子伴侣参与蛋白质的合成、折叠,维持细胞的蛋白质空间构象和保护细胞免受损伤等重要生物学功能的一种蛋白质。HSP90在维持分子伴侣结构、调控细胞周期及凋亡、协调激素信号传递、促进创面愈合方面发挥重要作用。并且HSP90在肿瘤的发生和演进中也发挥重要的作用。近年来,HSP90抑制剂针对恶性肿瘤进行相关研究,在分子靶向治疗方面取得一定的成果,但在临床应用还需进一步的研究。本文以热休克蛋白90为靶标对肿瘤的相互关系研究现状进行综述。     

热休克蛋白与胃癌的研究进展

热休克蛋白(HSP)是生物进化过程中一类高度保守、具有重要生理功能的蛋白质,主要作为分子伴侣参与蛋白质的合成、折叠,具有维持细胞的蛋白质空间构象和保护细胞免受损伤等重要生物学功能。HSP在肿瘤的发生和演进中发挥着重要的作用。对HSP与胃癌的最新研究进展进行综述。     

热激蛋白10在恶性肿瘤中的研究进展

热激蛋白(HSP)作为分子伴侣参与蛋白质的全部代谢过程,在蛋白质的折叠过程中发挥关键作用,且它们在物种间属于高度保守状态。随着对HSP研究的不断深入,HSP在医学上的应用价值亦逐渐被发现。其中,HSP10是HSP家族中的一员,主要存在于正常细胞的线粒体和细胞质中,参与蛋白质的合成;还有部分HSP广泛存在于哺乳动物源相关组织中,如肝脏、骨髓、前列腺、卵巢等。HSP10在多种恶性肿瘤细胞中均存在表达差异,且其在恶性肿瘤的发生、发展、侵袭及转移中的作用和机制亦是目前研究的热点。     

热激蛋白27在肿瘤中的研究进展

热激蛋白(HSP)是生物体内高度进化保守的蛋白质家族,在多种应激条件下可被诱导产生,拥有复杂的生物学意义。HSP作为分子伴侣,参与蛋白质的折叠、转运、合成等过程,调节细胞内肽类蛋白质的结合及各种细胞损伤的修复,在多种疾病过程中发挥重要作用。近年来发现HSP27在肿瘤中广泛表达,并参与肿瘤的发生、转移以及耐药等多个方面。对这些机制的深入探索有望为肿瘤治疗提供新的策略和选择。     

磷酸化HSP27在恶性肿瘤中的研究进展

热休克蛋白(heat shock proteins,HSPs)是一类在热休克或其他应激状态下产生的序列高度保守的蛋白质。热休克蛋白27 (heat shock protein 27, HSP27)是该蛋白质家族中研究最为深入的成员之一,它作为不依赖ATP的分子伴侣在蛋白质的折叠中扮演着重要角色,同时也参与了包括癌症在内的多种疾病的病理过程。已有大量文献证明蛋白质的磷酸化与肿瘤的发生发展密切相关,HSP27的磷酸化在肿瘤发生发展中的作用是目前的研究热点之一,综述了磷酸化HSP27与恶性肿瘤发生发展的关系及其作为肿瘤治疗靶点的可能,期待为恶性肿瘤的防治提供新的诊治思路。     

急、慢性运动与骨骼肌热休克蛋白的表达

热休克蛋白(Heat shock protein,HSP)是应激后细胞内优先合成的一组蛋白质,又称为应激蛋白(Stress protein,SP)或分子伴侣(Chaperones)。它具有重要的细胞功能,其在体内控制蛋白质的折叠,调节蛋白质的成熟和跨膜转位,调节变性蛋白质的降解及亚基装配等细胞过程。本文对HSP70与运动的关系做一综述。     

小分子热休克蛋白22与临床疾病研究进展

小热休克蛋白是一类具有高度保守的α晶体蛋白域的应激蛋白。小分子热休克蛋白22(HSP22)具有分子伴侣、蛋白激酶及促凋亡/抗凋亡等多种生物学功能,已被发现与多种神经系统疾病、肿瘤、心血管疾病及风湿病等发生、发展密切相关。近年来,HSP22与神经退行性疾病及缺血性心脏病的关系备受关注,本文对HSP22的研究现状进行综述。     

蛋白聚集体在神经退行性疾病中的研究进展

错误折叠蛋白被认为是许多神经退行性疾病发病机制中的始动因素,易形成蛋白聚集物,干扰细胞正常的生理功能。因此,错误折叠蛋白及其聚集物的降解对于细胞的生存至关重要。目前,在蛋白降解通路中,除了已知的泛素-蛋白酶体系统这一重要通路外,蛋白聚集体通路也越来越受到研究者的重视。现就近年来蛋白聚集体在神经退行性疾病发病机制中的研究进展予以综述。     

热休克蛋白70在神经元可塑性中作用的研究进展

热休克蛋白(heat shock protein,HSP)是体内一族重要的蛋白质,不仅具有帮助蛋白质正确组装、折叠、转运的作用,也参与抑制凋亡,并与抗原提呈、甾体激素受体功能、细胞内运输、核受体结合有关。热休克蛋白包括小分子HSP家族、HSP60家族、HSP70家族、HSP90家族和HSP110家族,其中H     

热休克蛋白70及其抑制剂的研究进展

热休克蛋白70(heat shock protein 70,Hsp70)是一种在应激条件下诱导表达的伴侣蛋白,能帮助细胞内新生蛋白折叠,蛋白细胞内运输、蛋自装配和降解,并能在应激状态下维持蛋白质构象.研究表明,Hsp70与许多疾病有关,如癌症、神经退行性疾病、异源移植的排斥、感染等,有望成为新的药物作用靶点.本文综述了...     

α-突触核蛋白在神经细胞损害中的作用

α-突触核蛋白(α-syn)在脊椎动物脑组织中广泛表达,与神经变性疾病、脑损伤、酒精和毒品依赖以及成瘾神经细胞损害等关系密切。对α-syn的基因定位、结构特点、表达与分布、生理功能、毒性作用、异常聚集及其与神经变性疾病、脑损伤、酒精和毒品依赖与成瘾神经细胞损害的关系进行总结分析,有利于阐明神经细胞变性疾病、脑损伤以及酒精和毒品依赖与成瘾神经细胞损害的发生、发展机制,并为医疗干预提供理论基础。     

抗人α-synuclein多克隆抗体的制备和鉴定

制备特异性抗人α synuclein抗血清 ,用于α synuclein相关退行性疾病及病理状态的研究。用重组人α synuclein免疫BALB/C小鼠 ,Dotblot、Westernblot及免疫组化法鉴定所获抗血清。Dotblot显示该抗血清可识别高于5 0ng的重组α synuclein。Westernblot分析表明此抗血清可识别人及大鼠脑匀浆中相对分子质量为 1 .8万的蛋白质 ,与以往报道α synuclein的相对分子质量一致。免疫组化染色显示α synuclein免疫活性物质广泛分布于皮质、海马、纹状体、杏仁核和嗅球 ,主要集中于神经元核周胞质及神经末梢。提示 :所制备的抗血清可特异性识别人及大鼠脑中的α synuclein ,该抗体对α synuclein相关疾病的研究具有应用价值     

热休克蛋白的历史回顾及研究进展

热休克蛋白是一组高度保守的、与应激相关的蛋白质，具有许多重要的生理和病理作用，如：细胞自稳、分子伴侣、肿瘤标志物和分子佐剂等。本文就热休克蛋白的历史回顾及其在医学相关领域的研究进展作一简要概述。     

多系统萎缩的研究进展

多系统萎缩是一种迟发性神经系统变性疾病,以自主神经功能障碍、帕金森病及小脑性共济失调为特征性表现。现已证实,神经胶质细胞内包涵体是此病的特征性病理学标志物,主要成分是一种高度磷酸化的α-突触核蛋白。此蛋白在包涵体内的异常聚集,使患者少突胶质细胞的功能出现异常、髓鞘破裂,最终导致神经元变性。现就近几年多系统萎缩在临床表现、发病机制和修订后的诊断标准等方面进行综述,以期为该病的早期诊断和治疗提供帮助。     

线粒体功能障碍、α-突触核蛋白与帕金森病

帕金森病(Parkinson's disease,PD)是以中脑黑质多巴胺能神经元缺失,黑质残存神经元内出现路易小体为主要病理改变的神经退行性疾病。越来越多的证据显示线粒体复合体Ⅰ功能障碍是散发性PD的核心发病机制,α-突触核蛋白(α-synuclein,α-Syn)异常聚集是PD病理学级联反应的关键事件。近年来,α-Syn与线粒体功能障碍的关系尤其引人注意,但至今对它们在PD中的作用机制并不完全清楚,二者间的相互作用尚不明确。本文综述了α-Syn与线粒体在PD发病中的关键作用以及二者在PD发病中的相互作用。对α-Syn及线粒体在PD发病中发挥作用的机制深入了解将对研发新的PD治疗方法具有重要意义。     

α-Synuclein诱发的小胶质细胞激活在帕金森病发生发展中的作用

帕金森病是一种进行性的神经退行性疾病,主要病理学特征是黑质致密部多巴胺能神经元死亡和胞质内出现以聚集化的α-Synuclein为主要成分的路易小体。在帕金森病发生发展过程中有以激活的小胶质细胞为主要特征的炎症反应发生,但是,此类炎症反应的具体机制目前还不清楚。最近的一些研究表明,单体、聚集化、突变、硝化的α-Synuclein可以激活小胶质细胞,激活的小胶质细胞通过释放细胞毒性因子,最终对多巴胺能神经元产生细胞毒性。该文尝试总结α-Synuclein诱发的小胶质细胞激活与帕金森病发生发展之间的关系,并探讨其可能的作用机制。     

Tau蛋白与α-突触核蛋白在常见神经系统退行性疾病中的致病机制

随着经济社会的不断发展,社会老龄化趋势日益加剧,与年龄相关的神经系统退行性疾病的发病也随之增加。而在这其中,阿尔茨海默症(AD)与帕金森病(PD)是最经典的两种神经系统退行性疾病,AD主要表现为进行性记忆功能减退和认知功能障碍;而PD主要表现为运动功能障碍,这两种疾病影响着全世界范围内约5000万的人口,而这其中大部分病例的分布特点表现为散发。研究表明AD及PD发病分别与Tau蛋白及α-突触核蛋白的关系密切,本文就Tau蛋白与α-突触核蛋白在这两种神经系统退行性疾病中的发病机制及两种蛋白的相关性加以综述。     

A30Pα-synuclein原核表达载体的构建及表达

目的构建A30Pα-synuclein基因的原核表达载体,分析其在大肠杆菌中的表达。方法酶切质粒pcDNA3.0-A30Pα-synuclein,获得A30Pα-synuclein基因的目的片段,克隆至原核表达载体pGEX-6P-1中,转化大肠杆菌BL21。IPTG诱导后,经考马斯亮蓝染色和Western-blot分析目的蛋白的表达。结果 A30Pα-synuclein基因克隆至pGEX-6P-1载体中,考马斯亮蓝染色及Western-blot检测到A30Pα-synuclein蛋白在BL21中的表达。结论成功构建A30Pα-synuclein的原核表达载体,并在大肠杆菌中表达了A30Pα-synuclein融合蛋白,为进一步研究A30Pα-synuclein在帕金森病中的作用奠定了良好基础。