艰难梭菌TPI蛋白的生物信息学分析

目的 利用生物信息学方法对艰难梭菌TPI蛋白的结构和功能进行分析并预测其优势B细胞以及T细胞抗原表位。方法 在NCBI数据库获取TPI蛋白的氨基酸序列;使用ProtParam软件分析蛋白的理化性质;通过Signal 6.0 Sercer和TMHMM 2.0 Sercer软件预测蛋白的信号肽及跨膜区;采用SOMPA和SWISS-MODEL软件分析蛋白的二级结构和三级结构;利用软件ABCpred、IEDB和SYFPEITHI预测TPI蛋白的优势T、B细胞表位。结果 TPI蛋白由247个氨基酸组成,理论pI值5.05;归类于稳定蛋白质,属于亲水性蛋白;不含信号肽序列及跨膜结构域;蛋白的二级结构中α螺旋占52.63%,延伸链占15.38%,β-转角占7.69%,无规卷曲占24.29%;预测该蛋白含有多个优势B细胞及T细胞表位。结论 通过生物学信息的方法预测艰难梭菌TPI蛋白含有多个潜在的B细胞及T细胞抗原表位,为艰难梭菌感染的血清学诊断和亚单位疫苗的研制提供了理论基础。     

细粒棘球绦虫抗原Fis1的生物信息学分析北大核心CSCD

目的利用生物信息学的方法分析细粒棘球绦虫Fis1(EgFis1)蛋白的抗原表位,为分子肽疫苗的研发奠定理论基础。方法在NCBI数据库中检所并下载EgFis1蛋白的氨基酸序列;利用EXpasy软件预测蛋白的理化性质;采用SignalP5.0和TMHMM sever 2.0软件预测EgFis1蛋白的信号肽和跨膜结构域;利用SOPMA和SWISS-MODLE预测EgFis1蛋白的二级结构和三级结构;采用IEDB、ABCpred和SYFPEITHI数据库预测EgFis1蛋白的T、B细胞表位。结果细粒棘球绦虫EgFis1是由157个氨基酸组成的等电点为5.86,分子质量单位为16.93ku的蛋白质;不含有信号肽序列,但具有一个跨膜结构域;其二级结构中α-螺旋占比例为48.41%,延伸连占19.11%,β-转角占7.01%,无规则卷曲占25.48%。亲水性较强的区域主要位于12aa-24aa,42aa-52aa,64aa-69aa,81aa-90aa,97aa-105aa,126aa-150aa。Eg-Fis1含有3个优势B细胞表位,7个T细胞表位以及2个T、B联合表位。结论生物信息学方法预测EgFis1蛋白含有4个优势B细胞表位、7个T细胞表位以及2个T、B联合表位,可作为免疫治疗和药物治疗的靶点。     

细粒棘球绦虫Calmodulin蛋白的生物信息学分析

目的预测细粒棘球绦虫钙调蛋白(Echinococcus granulosus calmodulin, EgCalmodulin)的生化特性、结构和抗原表位,为包虫病分子肽疫苗的筛选奠定基础。方法利用在线数据库以及生物信息学相关软件分析EgCalmodulin蛋白的理化性质、二级和三级结构、亲/疏水性、表面可及性、抗原指数和柔性区域以及该蛋白的抗原表位。结果细粒棘球绦虫Calmodulin蛋白是由118个氨基酸组成,相对分子质量为13.48×10~3,属于较稳定蛋白质;不含信号肽序列和跨膜结构域;二级结构中α-螺旋占47.46%,β-转角占13.56%,延伸连占15.25%,无规则卷曲占23.73%;亲水区域明显,评分较高的抗原指数所在区域与柔性区域相对应;优势B细胞表位位于10-20、32-37、47-55、65-74、81-91、100-110氨基酸区段;优势T细胞表位位于99-105、33-41、87-95,45-56、99-110、9-21氨基酸区段。结论利用生物信息学方法预测EgCalmodulin蛋白含有优势B、T细胞表位,可为包虫病分子肽疫苗的筛选提供参考。     

细粒棘球绦虫Calmodulin蛋白的生物信息学分析北大核心CSCD

目的预测细粒棘球绦虫钙调蛋白(Echinococcus granulosus calmodulin, EgCalmodulin)的生化特性、结构和抗原表位,为包虫病分子肽疫苗的筛选奠定基础。方法利用在线数据库以及生物信息学相关软件分析EgCalmodulin蛋白的理化性质、二级和三级结构、亲/疏水性、表面可及性、抗原指数和柔性区域以及该蛋白的抗原表位。结果细粒棘球绦虫Calmodulin蛋白是由118个氨基酸组成,相对分子质量为13.48×10^(3),属于较稳定蛋白质;不含信号肽序列和跨膜结构域;二级结构中α-螺旋占47.46%,β-转角占13.56%,延伸连占15.25%,无规则卷曲占23.73%;亲水区域明显,评分较高的抗原指数所在区域与柔性区域相对应;优势B细胞表位位于10-20、32-37、47-55、65-74、81-91、100-110氨基酸区段;优势T细胞表位位于99-105、33-41、87-95,45-56、99-110、9-21氨基酸区段。结论利用生物信息学方法预测EgCalmodulin蛋白含有优势B、T细胞表位,可为包虫病分子肽疫苗的筛选提供参考。     

弓形虫微线蛋白25的生物信息学分析及其互作蛋白预测

目的对弓形虫微线蛋白25(TgMIC25)进行生物信息学分析,并预测其互作蛋白。方法利用ExPASY在线软件对TgMIC25蛋白的理化性质、信号肽、跨膜结构域、结构域、二/三级蛋白结构、蛋白磷酸化位点、互作蛋白进行预测分析;利用SYFPEITHI和IEDB预测其B/T细胞抗原表位,分析其免疫原性。结果 TgMIC25共编码302个氨基酸,相对分子质量为33.194×10~3,理论等电点为4.40。该蛋白无信号肽序列,在242-264 aa处存在一个潜在的跨膜区,主要是由EGF样结构域(Epidermal Growth Factor-like domain)组成,包含48个磷酸化位点,与TgMIC13为互作蛋白,具有多个B、T细胞抗原表位。结论生物信息学方法预测TgMIC25蛋白含有GEF样结构及个B、T细胞抗原表位,并与TgMIC13为互作蛋白,为该蛋白后续试验研究奠定基础。     

细粒棘球绦虫Calpain蛋白的生物信息学分析北大核心CSCD

目的采用生物信息学软件分析细粒棘球绦虫Calpain蛋白(EgCalpain)的结构与抗原表位,为研制基于Calpain的棘球蚴病疫苗提供依据。方法从NCBI核苷酸和蛋白质数据库下载EgCalpain的核苷酸和氨基酸序列,采用ProtParam、SignalP、TMHMM、Cell-Ploc等在线分析程序,结合DNAStar、DNAMAN等生物信息学软件分析、预测EgCalpain蛋白的理化性质、信号肽序列、跨膜结构域、亚细胞定位及抗原表位;采用Clustal omega程序对不同物种来源的Calpain蛋白进行多序列比对,并通过MEGA 6.06程序构建邻接树。结果 EgCalpain基因全长7 734 bp,包含15个外显子和14个内含子;EgCalpain基因编码蛋白由707个氨基酸组成,是一种稳定蛋白,不含有信号肽序列和跨膜区域,可能定位于细胞质。EgCalpain蛋白含有5个T、B细胞联合表位,分别为267-299 aa、328-356 aa、486-507 aa、546-567 aa、648-662 aa。EgCalpain蛋白与曼氏血吸虫Calpain的亲缘关系较近,与人、牛、羊Calpain的亲缘关系较远。结论 EgCalpain蛋白含有5个T、B细胞联合表位且与人、牛、羊Calpain的亲缘关系较远,作为棘球蚴病疫苗进行免疫时,可能具有良好的免疫保护作用。     

细粒棘球绦虫Calpain蛋白的生物信息学分析

目的采用生物信息学软件分析细粒棘球绦虫Calpain蛋白(EgCalpain)的结构与抗原表位,为研制基于Calpain的棘球蚴病疫苗提供依据。方法从NCBI核苷酸和蛋白质数据库下载EgCalpain的核苷酸和氨基酸序列,采用ProtParam、SignalP、TMHMM、Cell-Ploc等在线分析程序,结合DNAStar、DNAMAN等生物信息学软件分析、预测EgCalpain蛋白的理化性质、信号肽序列、跨膜结构域、亚细胞定位及抗原表位;采用Clustal omega程序对不同物种来源的Calpain蛋白进行多序列比对,并通过MEGA 6.06程序构建邻接树。结果 EgCalpain基因全长7 734 bp,包含15个外显子和14个内含子;EgCalpain基因编码蛋白由707个氨基酸组成,是一种稳定蛋白,不含有信号肽序列和跨膜区域,可能定位于细胞质。EgCalpain蛋白含有5个T、B细胞联合表位,分别为267-299 aa、328-356 aa、486-507 aa、546-567 aa、648-662 aa。EgCalpain蛋白与曼氏血吸虫Calpain的亲缘关系较近,与人、牛、羊Calpain的亲缘关系较远。结论 EgCalpain蛋白含有5个T、B细胞联合表位且与人、牛、羊Calpain的亲缘关系较远,作为棘球蚴病疫苗进行免疫时,可能具有良好的免疫保护作用。     

生殖支原体P110蛋白的生物信息学分析北大核心CSCD

目的运用生物信息学软件预测生殖支原体P110蛋白的结构和功能。方法从NCBI数据库中下载P110的氨基酸序列,通过ProtParam和ProtScale在线工具对蛋白的理化性质、亲疏水性质进行分析;利用SignalP-5.0和TMpred及Phobius分析该蛋白的信号肽和跨膜蛋白结构域;利用NetNGlyc 1.0 Server和NetPhos 3.1 Server软件预测蛋白质糖基化位点和磷酸化位点;采用在线软件SOPMA分析蛋白的二级结构,利用SWISS-MODEL软件建立蛋白的三级结构模型;利用ABCpred和SYF-PEITHI Hla-a*0201预测蛋白的B细胞抗原表位和T细胞抗原表位;使用STRING在线软件及NCBI中的BLAST工具对相互作用蛋白进行分析。结果P110蛋白的相对分子质量为114.44782×10_(3),由1053个氨基酸组成,理论等电点为7.6,分子式为C_(5095)H_(7952)N_(1354)O_(1624)S_(9),为稳定的亲水性蛋白。该蛋白含有跨膜结构域且有信号肽,可能属于分泌蛋白。该蛋白含有12个糖基化位点和153个磷酸化位点,二级结构预测主要由α-螺旋和无规则卷曲组成,分别占24.41%和45.77%。P110蛋白含有94个B细胞抗原表位和23个T细胞抗原表位,该蛋白P110可能与MGPA、HMW2和P32等10个蛋白存在相互作用关系。结论生殖支原体P110蛋白为亲水性分泌蛋白,具有潜在的B/T细胞抗原表位,可作为研发新型靶向药物的候选蛋白。     

生殖支原体P110蛋白的生物信息学分析

目的运用生物信息学软件预测生殖支原体P110蛋白的结构和功能。方法从NCBI数据库中下载P110的氨基酸序列,通过ProtParam和ProtScale在线工具对蛋白的理化性质、亲疏水性质进行分析;利用SignalP-5.0和TMpred及Phobius分析该蛋白的信号肽和跨膜蛋白结构域;利用NetNGlyc 1.0 Server和NetPhos 3.1 Server软件预测蛋白质糖基化位点和磷酸化位点;采用在线软件SOPMA分析蛋白的二级结构,利用SWISS-MODEL软件建立蛋白的三级结构模型;利用ABCpred和SYF-PEITHI Hla-a*0201预测蛋白的B细胞抗原表位和T细胞抗原表位;使用STRING在线软件及NCBI中的BLAST工具对相互作用蛋白进行分析。结果 P110蛋白的相对分子质量为114.447 82×10~3,由1 053个氨基酸组成,理论等电点为7.6,分子式为C_(5095)H_(7952)N_(1354)O_(1624)S_9,为稳定的亲水性蛋白。该蛋白含有跨膜结构域且有信号肽,可能属于分泌蛋白。该蛋白含有12个糖基化位点和153个磷酸化位点,二级结构预测主要由α-螺旋和无规则卷曲组成,分别占24.41%和45.77%。P110蛋白含有94个B细胞抗原表位和23个T细胞抗原表位,该蛋白P110可能与MGPA、HMW2和P32等10个蛋白存在相互作用关系。结论生殖支原体P110蛋白为亲水性分泌蛋白,具有潜在的B/T细胞抗原表位,可作为研发新型靶向药物的候选蛋白。     

绵羊肺腺瘤病毒Gag蛋白的生物信息学分析及抗原表位预测北大核心CSCD

目的探讨绵羊肺腺瘤病毒(jaagsiekte sheep retrovirus,JSRV)Gag蛋白的组成结构及生物学功能。方法从NCBI数据库中获取JSRV的gag基因序列及其编码蛋白的氨基酸序列,利用ExPASy,ProtScale,Signal 5.0,TMHMM Server,NetPhos Server,NetNGlyc,SOPMA,Prediction,Swiss-Model和DNAStar等生物信息学软件分析Gag的氨基酸序列组成、理化性质、亲疏水性、信号肽、跨膜区、磷酸化位点、糖基化位点、蛋白功能区域、二、三级结构和B、T细胞抗原表位等。结果Gag蛋白是由611个氨基酸构成富含脯氨酸的亲水蛋白,分子式为C3024H4708N834O898S27,相对分子质量为67.981×103,理论等电点为7.14;二级结构以无规则卷曲居多,占48.77%;无信号肽且无跨膜区,存在33个磷酸化位点,1个糖基化位点,含有2个超级家族保守结构域和1个锌指结构。预测该蛋白含有17个B细胞优势抗原表位和25个优势CTL表位。结论生物信息学分析JSRV Gag蛋白属于亲水蛋白,含有多个抗原表位,可能具有免疫原性,可作为潜在抗原用于诊断方法的建立与疫苗的研制。     

空肠弯曲菌AhpC蛋白B细胞抗原表位预测及抗原性分析

目的利用生物信息学预测分析空肠弯曲菌AhpC的跨膜结构、信号肽及B细胞抗原表位,并分析空肠弯曲菌AhpC优势B细胞抗原表位的抗原性,为后续疫苗研究提供依据。方法使用TMHMM Server V2.0、SignalP 4.1、IEDB等生物信息学分析软件对空肠弯曲菌AhpC进行蛋白跨膜结构预测、信号肽及线性B细胞抗原表位进行预测分析。分别以原核表达的空肠弯曲菌AhpC蛋白和化学合成的表位肽为抗原,空肠弯曲菌AhpC抗体为一抗,通过ELISA及Dot blot对优势线性B细胞抗原表位的抗原性进行分析及筛选。结果生物信息学预测结果表明AhpC定位于空肠弯曲菌外膜,无跨膜结构,无信号肽,同时该蛋白中存在7个的B细胞线性表位。经Dot blot和ELISA检测发现其中AhpC4-16表位具有较强的抗原性,为优势表位。结论空肠弯曲菌AhpC保守存在于细菌表面,存在1个优势的B细胞线性抗原表位(AhpC4-16),可用于后续的疫苗开发研究。     

刚地弓形虫钙依赖性蛋白激酶2B的生物信息学分析

目的对刚地弓形虫钙依赖性蛋白激酶2B(TgCDPK2B)进行生物信息学分析,预测其免疫原性及其功能。方法利用生物信息学在线预测软件ProtParam、SOSUI、ProtScale、TMHMM、SignalP-4.1、Targetp1.1Server、SOPMA、MotifScan、SWISS-MODEL、SYFPEITHI等分析预测TgCDPK2B蛋白的理化性质、可溶性、亲疏水性、跨膜结构域、信号肽、亚细胞定位、二级结构、蛋白翻译后修饰位点,以及三级结构、可溶性、柔韧性、表面可及性、B细胞和T细胞抗原表位等。结果 CDPK2B蛋白含有604个氨基酸,分子式为C2965H4633N823O890S23,相对分子质量(Mr)为66.78676×103,理论等电点为6.40,不稳定指数为31.70,脂溶性指数为77.43,平均疏水性系数为-0.440 562,属于亲水性蛋白。TgCDPK2B蛋白无信号肽和跨膜区,在该蛋白的二级结构中,α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲所占比例分别为38.58%、15.4%、11.42%和34.60%;TgCDPK2B蛋白含有11个亲水性和11个柔韧性参数2.0的区域,28个表面可及性1.9的区域,8个暴露表面得分2.3的区域。TgCDPK2B蛋白共有4种翻译后修饰位点,33个B细胞抗原表位,13个CTL细胞抗原表位,34个Th细胞抗原表位。结论生物信息学预测TgCDPK2B为可溶性蛋白,含有多个B、T细胞抗原表位,可作为弓形虫疫苗抗原候选。     

刚地弓形虫动力蛋白轻链8a的生物信息学分析

目的通过生物信息学在线程序及软件分析弓形虫动力蛋白轻链8a(TgDLC8a),预测其结构、免疫原性及抗原性。方法利用生物信息学在线软件ProtParam、SOSUI、ProtScale、TMHMM Server v.2.0、SignalP-5.0、TargetP1.1、Coils、SOPMA、NetPhos 3.1Server、SWISS-MODEL、SYFPEITHI及DNAMAN软件、DNAStar软件等分析预测TgDLC8a蛋白的理化性质、亲疏水性、跨膜结构域、信号肽、亚细胞定位、可溶性、柔韧性、表面可及性、二级结构、蛋白翻译后修饰位点、三级结构及B细胞和T细胞抗原表位。结果 TgDLC8a蛋白含有138个氨基酸,分子式为C723H1128N192O195S11,相对分子质量为15.928 74×10~3,理论等电点为8.69,半衰期为30h,不稳定系数为37.09,脂溶性指数为88.33,总平均亲水性系数为0.025,属于疏水性蛋白;该蛋白有跨膜结构域,无信号肽切割位点,亚细胞定位预测可能是分泌蛋白;二级结构中α螺旋和β折叠分别占41.30%和23.91%,β转角和无规则卷曲分别占5.80%和28.99%;三级结构以二聚体的形式存在。该蛋白含有7个磷酸化修饰位点,其中4个丝氨酸磷酸化位点,2个苏氨酸磷酸化位点,1个酪氨酸磷酸化位点;含有7个B细胞抗原表位,7个CTL细胞抗原表位,11个Th细胞抗原表位。结论生物信息学预测TgDLC8a蛋白具有多个潜在的B细胞抗原表位及CTL细胞和Th细胞抗原表位,具有免疫原性和抗原性,可作为为抗弓形虫病疫苗候选蛋白。     

鸟分枝杆菌MAV2928基因编码蛋白的生物信息学分析

目的运用生物信息学方法分析鸟分枝杆菌PPE25-MAV蛋白的结构与功能。方法从NCBI数据库获取MAV2928基因编码蛋白氨基酸序列;使用protParam和PortScale工具分析该基因编码PPE25-MAV蛋白的理化性质以及亲疏水性;分别运用SignaIP 4.1 Server、TMHMM Server v.2.0和PSORT Prediction工具预测PPE25-MAV蛋白的信号肽、跨膜区、亚细胞定位;采用NetPhos 3.1 Servera预测磷酸化位点,采用NCBI-Conserved domains分析蛋白的保守域结构;采用SPOMA软件在线分析PPE25MAV蛋白二级结构,使用SWISS-MODEL建立三级结构模型。运用ABCpred软件和IEDB预测蛋白的B细胞抗原表位。结果MAV2928基因全长为1266 bp,编码蛋白PPE25-MAV含有421个氨基酸,为不稳定疏水蛋白,脂肪系数为72.66,无信号肽及跨膜区,定位于细胞质中。该蛋白含有52个磷酸位点,有1个保守域结构属于PPE超家族蛋白;二级结构以无规则卷曲为主,结构较松散。预测该蛋白含有7个B细胞优势抗原表位和24个Th细胞表位。结论PPE25-MAV蛋白含有多个磷酸化位点,参与细胞信号的转导,含有7个优势B细胞抗原表位,为该蛋白作为候选疫苗抗原提供了理论基础。     

绵羊肺腺瘤病毒Gag蛋白的生物信息学分析及抗原表位预测

目的探讨绵羊肺腺瘤病毒(jaagsiekte sheep retrovirus,JSRV)Gag蛋白的组成结构及生物学功能。方法从NCBI数据库中获取JSRV的gag基因序列及其编码蛋白的氨基酸序列,利用ExPASy,ProtScale,Signal 5.0,TMHMM Server,NetPhos Server,NetNGlyc,SOPMA,Prediction,Swiss-Model和DNAStar等生物信息学软件分析Gag的氨基酸序列组成、理化性质、亲疏水性、信号肽、跨膜区、磷酸化位点、糖基化位点、蛋白功能区域、二、三级结构和B、T细胞抗原表位等。结果 Gag蛋白是由611个氨基酸构成富含脯氨酸的亲水蛋白,分子式为C_(3024)H_(4708)N_(834)O_(898)S_(27),相对分子质量为67.981×10~3,理论等电点为7.14;二级结构以无规则卷曲居多,占48.77%;无信号肽且无跨膜区,存在33个磷酸化位点,1个糖基化位点,含有2个超级家族保守结构域和1个锌指结构。预测该蛋白含有17个B细胞优势抗原表位和25个优势CTL表位。结论生物信息学分析JSRV Gag蛋白属于亲水蛋白,含有多个抗原表位,可能具有免疫原性,可作为潜在抗原用于诊断方法的建立与疫苗的研制。     

不可分型流感嗜血杆菌外膜蛋白P6的生物信息学分析

目的克隆不可分型流感嗜血杆菌ATCC49247外膜蛋白P6基因,并对其编码蛋白进行分析。方法以标准菌株ATCC49247NTHI DNA为模板,PCR扩增P6目的基因,构建重组质粒pGEX-6P2/P6并测序,利用生物信息软件和GenBank数据库对编码外膜蛋白P6进行同源性分析,预测其主要理化性质、结构功能、B细胞抗原表位和T细胞抗原表位。结果 ATCC49247 P6基因核苷酸序列长度为462 bp,与不可分型流感嗜血杆菌外膜蛋白P6基因核苷酸同源性为99.17%～100%,编码蛋白氨基酸同源性为96.18%～100%。编码蛋白含有153个氨基酸,相对分子质量为16.137 94×10~3,等电点6.09,为亲水性蛋白;该蛋白含有信号肽和3个结构域,无跨膜结构域;综合蛋白质的二级结构、亲疏水性、柔性、表面可及性和抗原指数预测该蛋白含有6个优势B细胞抗原表位,有7个CTL细胞抗原表位及16个Th细胞抗原表位。结论成功克隆外膜蛋白P6基因,生物信息学方法预测分析ATCC49247外膜蛋白P6高度保守,免疫原性强,可作为流感嗜血杆菌候选疫苗和疫苗载体。     

幽门螺杆菌OmpP1蛋白的生物信息学分析

目的应用生物学软件预测幽门螺杆菌(Helicobacter pylori,Hp)ompP1基因编码蛋白(OmpP1)的结构与功能。方法从NCBI数据库中获取ompP1基因的相关信息,应用软件MEGAX 10.0.5构建Hp进化树,应用生物信息学软件分析OmpP1蛋白的氨基酸序列、理化性质、跨膜区、信号肽、糖基化和磷酸化位点、空间结构以及抗原表位。结果 ompP1基因核苷酸序列编码区长1 764 bp,编码587个氨基酸;生物信息学分析显示ompP1基因在不同菌株间的同源性为96.2%~97.17%,其编码的OmpP1蛋白是一种性质稳定、偏碱性的亲水蛋白;该蛋白无跨膜区和信号肽,含有糖基化和磷酸化位点;OmpP1二级结构中含α-螺旋178个,延长链162个,β转角37个,无规则卷曲210个,分别占30.32%、27.60%、6.30%和35.78%;三级结构分析显示OmpP1含有OM_channels蛋白家族特征性结构域;BepiPred1.0和SYFPEITHI9预测该蛋白含有22个B淋巴细胞和28个CTL淋巴细胞相关抗原表位。结论 Hp OmpP1为碱性亲水性蛋白,含有T、B细胞抗原表位,可为其抗原性研究和高效表位疫苗的研发提供理论参考。     

人乳头瘤病毒51型L1蛋白B细胞表位预测

目的对高危型人乳头瘤病毒51型(HPV-51)L1蛋白的B细胞表位进行预测和分析。方法从Swissprot蛋白质数据库中检索HPV51型L1蛋白序列,采用生物信息学软件分析其理化性质、二级结构、柔韧性、亲水性、表面可及性、抗原性等参数,运用ExPASy网站的TMPRED和PROTSCALE软件分析预测其跨膜区域;采用氨基酸抗原性指数方法计算肽段的平均抗原指数(AI),将得到的肽段序列用Protein BLAST进行在线同源性匹配分析。结果 HPV51型L1蛋白由504个氨基酸残基组成,分子质量单位为56.31487 ku,等电点8.38。预测人乳头瘤病毒51型L1蛋白的B细胞表位可能位于其N端的5-10、51-57、75-96、124-132、138-152、174-185、214-217、230-234、269-286、316-320、336-341、355-360、428-443、475-486、489-497肽段。采用氨基酸抗原性指数方法计算AI,筛选出10条HPV 51型L1蛋白的B细胞优势表位。同源性分析显示75-96、138-152、174-185、428-443区段为可能的HPV51型L1蛋白优势B细胞表位。结论生物信息学方法预测HPV51型L1蛋白含有多个B细胞表位优势区域,可为其表位疫苗的研究提供理论基础。     

鼠疫耶尔森菌CAF-1基因的生物信息学分析及抗原表位预测北大核心CSCD

目的探讨鼠疫耶尔森菌CAF-1基因的组成结构及生物学功能。方法运用ProtScale,TMHMM Server,Signal P 3.0 Server,NetPhos3.0 Server,SOPMA,Swiss-mode和DNAStar等生物信息学软件分析鼠疫耶尔森菌CAF-1基因的氨基酸序列组成、理化性质、亲疏水性、信号肽、磷酸化位点、糖基化位点、二、三级结构和B、T细胞抗原表位等。结果 CAF-1是由170个氨基酸构成的富含苏氨酸的稳定亲水蛋白,相对分子质量为17.7×10~3,理论等电点为4.83,不含跨膜区且磷酸化程度较高。二级结构中β转角和无规则卷曲为主要结构原件,分别占41.18%和32.35%。同源建模显示,GMQE和QMEAN评估分值分别为0.90和0.76。抗原表位预测显示,该蛋白含有多个B细胞优势抗原表位和7个优势CTL表位。结论生物信息学预测CAF-1基因编码蛋白为稳定分泌蛋白和外膜蛋白,含有较多的B、T细胞抗原表位,具有较好的抗原性,可作为新型疫苗的潜在候选基因。     

鼠疫耶尔森菌CAF-1基因的生物信息学分析及抗原表位预测

目的探讨鼠疫耶尔森菌CAF-1基因的组成结构及生物学功能。方法运用ProtScale,TMHMM Server,Signal P 3.0 Server,NetPhos3.0 Server,SOPMA,Swiss-mode和DNAStar等生物信息学软件分析鼠疫耶尔森菌CAF-1基因的氨基酸序列组成、理化性质、亲疏水性、信号肽、磷酸化位点、糖基化位点、二、三级结构和B、T细胞抗原表位等。结果 CAF-1是由170个氨基酸构成的富含苏氨酸的稳定亲水蛋白,相对分子质量为17.7×10~3,理论等电点为4.83,不含跨膜区且磷酸化程度较高。二级结构中β转角和无规则卷曲为主要结构原件,分别占41.18%和32.35%。同源建模显示,GMQE和QMEAN评估分值分别为0.90和0.76。抗原表位预测显示,该蛋白含有多个B细胞优势抗原表位和7个优势CTL表位。结论生物信息学预测CAF-1基因编码蛋白为稳定分泌蛋白和外膜蛋白,含有较多的B、T细胞抗原表位,具有较好的抗原性,可作为新型疫苗的潜在候选基因。