四种异常血红蛋白的携氧功能研究

血红蛋白(Hb)是人体内的携氧工具。异常Hb 是指由于遗传上的缺陷,导致珠蛋白链一级结构异常的 Hb。迄今发现的异常 Hb 已达400多种,其中大多数异常 Hb 尽管一级结构发生变异,但并不影响它们的高级构象,故氧亲和力仍与 Hb A 的相同。但有些异常 Hb 氧亲和力可增高或降低,对体内的携氧功能可造成不同程度的损害,甚至由此引起疾病。近年来,我国的异常 Hb 研究发展迅速。但 Hb     

一氧化碳中毒56例急救护理分析

<正>一氧化碳(CO)吸入体内后,85%与血液中血红蛋白(Hb)结合,形成稳定的碳氧血红蛋白(COHb)。一氧化碳与血红蛋白的亲和力比氧与血红蛋白的亲和力大240倍。吸入较低浓度一氧化碳即可产生大量的COHb。COHb不能携带氧,且不易解离,是氧合血红蛋白解离浓度的1/3 600。组织缺氧程度与血液COHb密切相关,而血液中COHb百分比与空气中一氧化碳浓度和接触时间有关[1]。一氧化碳中毒主要引起组织缺氧,脑细胞对缺氧最敏感,发生损伤最早、最明显,因而可引     

血红蛋白分析技术Ⅺ.——血红蛋白氧平衡曲线的测定

血红蛋白的重要生理功能是运送氧气,这是由于血红蛋白分子能够和O_2发生可逆的结合。氧与血红蛋白结合的关系通常用氧分压(PO_2)和血红蛋白氧饱和度(Y)构成的氧平衡曲线来表示,血红蛋白分子结构的异常往往会影响到它的氧亲和力(Oxygen affinity)。氧亲和力升高会导致向组织运送O_2减少,引起红细胞增多症;相反,氧亲和力降低,血红蛋白带氧能力下降,有时会出现紫绀症(Cyanosis)。因此,测定血红蛋白的氧平衡曲线,分析异常血红蛋白氧亲和力,     

血红蛋白江华(Jianghua)的功能研究

血红蛋白江华[Hb江华;β120(GH3)Lys→Ile]是见于我国的一种新型快泳异常血红蛋白,按它的发现地点命名。在完成其一级结构分析后(Hemog Lobin 1983;7:321),本文继续报道了该Hb变种的功能研究。经层析纯化的Hb江华,其吸收光谱、氧平衡特征和对变构效应剂的反应性与Hb A无明显     

湘潭地区异常血红蛋白病的分子特征与表型分析

目的 分析湘潭地区异常血红蛋白病的分布特征，探讨异常血红蛋白病的分子生物学特征和临床表型，为该地区人群血红蛋白病的筛查和遗传咨询提供理论依据。方法 回顾性分析25 516例研究对象的血常规参数和血红蛋白电泳分析、地中海贫血基因检测及珠蛋白基因测序结果。结果 25 516例研究对象共检出13种基因型的异常血红蛋白病共76例，包括α链异常血红蛋白病30例，β链异常血红蛋白病45例，α复合β链异常血红蛋白病1例。其中以Hb CS、Hb E、Hb New York、Hb G-Coushatta、Hb J-Bangkok、Hb G-Taipei等基因型较为常见。Hb CS、Hb E、Hb Port Phillip表型呈小细胞低色素性贫血，其他类型的异常血红蛋白病血液学参数均正常。结论 湘潭地区异常血红蛋白基因有其地区特异性，杂合子状态下多数异常血红蛋白病并没有明显的临床症状，少数异常血红蛋白可以引起地中海贫血的表型。     

贵阳地区正常人血红蛋白A_2定量测定

人类红细胞血红蛋白(Hb、是具有带氧功能的色素结合蛋白质。色素部分为亚铁血红素,蛋蛋白部分为珠蛋白。后者由四种肽链(即α,β,γ和δ)所组成。由于肽链的不同组合,构成了不同的血红蛋白。人出生以后的正常血红蛋白有三种,即HbA(α_2β_2),HbA_2(α_2δ_2)和HbF(α_2 γ_2)。初生时Hb A占15～40％,HbA,<0.3％,HbF占50～85％。3岁以后HbA占95～98％,HbA_2占1～3％,HbF占0～2％。某些Hb病患者HbA_2量可以增高或减低,故HbA_2的测定可为Hb病的诊断提供一个客观     

高效价抗人血红蛋白单克隆抗体的制备及鉴定

目的制备高效价抗人血红蛋白(Hb)单克隆抗体并对其进行鉴定。方法用纯化人血红蛋白免疫Balb/c小鼠,取免疫后小鼠脾细胞与骨髓瘤细胞融合,筛选分泌抗人Hb单克隆抗体的细胞株,将阳性细胞株接种于小鼠腹腔制备单克隆抗体并对腹水抗体进行纯化,测定抗体亚类,分析其敏感性、特异性及纯化抗体的相对亲和力。结果共获得3株单克隆抗体杂交瘤细胞株,均与人Hb有较高的亲和力,其敏感性可达0.5μg/ml,而且与人肌红蛋白(Mb)及各种动物血红蛋白、肌红蛋白均无交叉反应。结论3株单克隆抗体杂交瘤细胞株有较好的特异性,与人Hb有较高的亲和力。     

急性一氧化碳中毒的急救及护理

急性一氧化碳中毒的急救及护理平果铝业公司职工医院（５３１４００）黄雁英一氧化碳为无色、无臭、无刺激性的气体，一经呼吸道后，进入血液与血红蛋白结合成碳氧血红蛋白，其与血红蛋白的亲和力要比氧与血红蛋白的亲和力大２００～３００倍，这样，血红蛋白即失去携氧能...     

一氧化碳中毒的急救及护理

一氧化碳（CO）经呼吸道进入人体后,与血红蛋白结合成碳氧血红蛋白,失去携氧能力。CO与血红蛋白的亲和力较氧与血红蛋白的亲和力大250～300倍,且解离速度为氧和血红蛋白的1／3600,因而可使组织缺氧,使氧离曲线左移,组织缺氧严重,中枢神经首先受累,严重者出现脑水肿,继发脑血管病变、缺氧性脑病及形成CO中毒后遗症或迟发性脑病、心肌损害和各类心律失常^[1]。     

一周内正常新生儿胎儿血红蛋白测定

胎儿血红蛋白对氧的亲和力较成人型为强,故能适合胎儿时期相对缺氧时的生理状态,且有利于胎儿的正常生长发育。为了解出生一周内正常新生儿胎儿血红蛋白的正常值(抗碱胎儿血红蛋白测定法),并观察产时缺氧及母亲慢性缺氧对血红蛋白的影响。我们于1979年10月至1980年8月对137例正常足月新生儿,产时缺氧11例新生儿作胎儿血红蛋白值的测定。