热休克蛋白70和热休克蛋白27在宫颈鳞癌中的表达及其意义

目的探讨热休克蛋白70(HSP70)和热休克蛋白27(HSP27)在宫颈鳞癌中的表达及其相关性。方法应用免疫组织化学方法检测HSP70、HSP27在60例宫颈鳞癌,18例宫颈上皮内瘤变(C IN),7例正常宫颈组织中的表达。结果宫颈鳞癌组织中HSP70,HSP27阳性表达率与正常宫颈组织相比差异有统计学意义(P<0.05);宫颈鳞癌中HSP70的阳性表达与病理分级、临床分期、淋巴结转移密切相关(P<0.05),HSP27的阳性表达与病理分级密切相关(P<0.05);HSP70与HSP27在宫颈鳞癌中的表达无相关关系(P>0.05)。结论HSP70、HSP27均在宫颈鳞癌发生和发展中起重要作用,HSP70可能作为判断宫颈癌预后的重要指标。     

热休克蛋白90在胃癌研究中的进展

胃癌(GC)是我国最常见的消化道肿瘤。热休克蛋白90(HSP90)被称为分子伴侣,其在合成多肽、控制蛋白质数量、蛋白折叠、活性和降解过程中发挥重要作用。HSP90在胃癌组织中高表达,并通过调节癌细胞生长、粘附、侵袭、转移、血管生成和细胞凋亡等,在胃癌发展过程中起重要作用。近年来HSP90 抑制剂成为重要的胃癌分子治疗靶点,但在抗肿瘤方面和临床应用上有待深入研究。本文就HSP90在胃癌发生发展中的作用机制与表达意义,及HSP90抑制剂在胃癌中的研究作一综述。     

热休克蛋白70在神经元可塑性中作用的研究进展

热休克蛋白(heat shock protein,HSP)是体内一族重要的蛋白质,不仅具有帮助蛋白质正确组装、折叠、转运的作用,也参与抑制凋亡,并与抗原提呈、甾体激素受体功能、细胞内运输、核受体结合有关。热休克蛋白包括小分子HSP家族、HSP60家族、HSP70家族、HSP90家族和HSP110家族,其中H     

热休克蛋白70在人炎性牙髓组织中的表达及意义

热休克蛋白（HSPs）又称之为应激蛋白,是在热休克状态下启动的一系列特殊基因编码合成的蛋白质,能够在应激状态下保护细胞组织免受伤害,并对受损组织有修复作用.已有研究证实,除热刺激以外的其它许多理化因素,如缺氧、病毒、细菌感染、重金属等均可诱导HSP70的表达.     

热休克蛋白（HSP70、HSP27）在食管癌组织中表达的意义

目的：探讨HSP70和HSP27在食管癌组织中的表达情况。方法：采用SP免疫组织化学染色检测59例食管癌组织中HSP70和HSP27。结果：HSP70和HSP27的总阳性率分别为64.41%(38/59)和58.62%(34/58)，HSP70和HSP27的共同阳性率为30.00%(9/30)。结论：在食管癌中HSP70和HSP27普遍表达。     

热休克蛋白70和热休克蛋白90α 在甲状腺乳头状癌中的表达及其意义

目的 探讨热休克蛋白70(heat shock protein70,HSP70)和热休克蛋白90 α(heat shock protein90α,HSP90α)在甲状腺乳头状癌(papillary thyroid carcinoma,PTC)中的表达及其意义.方法 应用SP免疫组织化学技术检测38例甲状腺乳头状癌、14例甲状腺腺瘤及11例腺瘤旁正常甲状腺组织中HSP70和HSP90α的表达水平,比较其阳性表达率,分析HSP70表达和HSP90表达的关系.结果 HSP70和HSP90α在甲状腺乳头状癌中的阳性表达率分别为68.42%(26/38)和81.57%(31/38),在PTC中的表达显著高于甲状腺腺瘤和正常甲状腺组织(P<0.05).HSP70和HSP90在淋巴结转移组的阳性表达率高于无淋巴结转移组(P<0.05).HSP70和HSP90α在PTC组织中的表达呈明显正相关(r=0.421 P<0.05).结论 HSP70和HSP90α可能通过调控细胞增殖,抑制细胞凋亡,影响甲状腺乳头状癌的发生与发展,二者可作为甲状腺良恶性病变的鉴别诊断及评估甲状腺乳头状癌预后的参考指标.     

热休克蛋白(HSP70)在肺癌中的表达及其临床意义

目的：测定热休克蛋白（heat shock protein HSP）在肺癌组织及正常肺组织中的表达,籍以探讨其在肺癌增殖,分化中的作用。方法：采用S-P免疫组化法,观察HSP70和PCNA在43例非小细胞肺癌（NSCLC）及5例小细胞肺癌（SCLC）中的表达情况。结果：NSCLC中HSP70表达较正常肺组织高：HSP70表达与PCNA表达有正相关关系;有淋结转移组HSP70表达高于无转移组：NSCLC中吸烟组HSP70表达高于不吸烟一。结论：HSP70在NSCLC组织中的高表达与癌细胞的增殖、转移有关,可能是调控肿瘤细胞增殖及凋亡的重要基因,可作入团NSCLC的辅助诊断及判断预后的参考指标。     

热休克蛋白70与肿瘤免疫

近年热休克蛋白70(HSP70)在免疫中的作用日益受到重视。HSP70在肿瘤免疫中充当了多重角色,一方面作为“分子伴侣”参与肿瘤细胞的功能代谢,保护肿瘤细胞免受有害因素的损害;另一方面肿瘤细胞与机体正常细胞生长、代谢、分化的异质性,使HSP70成为与其相结合的肿瘤抗原多肽的靶载体,在参与肿瘤抗原的免疫反应中充当了举足轻重的角色。     

热休克蛋白在肺腺癌细胞及组织中的表达

目的:探讨热休克蛋白(heat shock proteins, HSPs)在肺腺癌A549细胞及组织中的表达情况.方法:分别以正常人支气管上皮(human bronchial epithelium,HBE)细胞和正常肺组织为对照,采用免疫印迹及RT-PCR的方法,从细胞水平和组织水平观察HSP86,HSP70及aB晶状体蛋白在肺腺癌A549细胞及组织中的表达情况.结果:与HBE细胞及正常肺组织比较,A549细胞及癌组织中HSP86,HSP70及aB晶状体蛋白的mRNA与蛋白质表达均显著增加(P＜0.05),其中以HSP70的增加最为显著(P＜0.01).结论:肺腺癌细胞及组织中HSPs的表达量高于HBE细胞及正常肺组织,其中以HSP70的增加最为显著.     

热休克蛋白70、p53基因在喉鳞癌中的异常表达

[目的]探讨热休克蛋白70、p53蛋白在喉鳞癌中的异常表达与临床意义.[方法]应用免疫组织化学方法检测39例喉鳞癌石蜡标本的热休克蛋白70和p53蛋白水平.[结果]28例喉癌标本热休克蛋白70阳性(71.8%).18例(46.1%)喉癌标本呈p53过度表达;热休克蛋白70与喉癌的临床分期、颈淋巴结转移有关;p53阳性蛋白的过度表达与喉癌的临床分期、颈淋巴结转移及五年生存率密切相关.热休克蛋白70和p53的同时表达比单个指标较好提示颈淋巴结转移.[结论]热休克蛋白70和p53蛋白同时表达可作为临床预测喉癌颈淋巴结转移及预后的重要参考指标.     

热休克蛋白70与肿瘤免疫

热休克蛋白可以与肿瘤抗原多肽结合,形成热休克蛋白-多肽复合物,抗原性由多肽所决定,而热休克蛋白作为分子伴侣,可以增强肿瘤免疫。这种特性可以用于治疗肿瘤。     

热休克蛋白90在防治肿瘤方面的研究进展

热体克蛋白90是热休克蛋白家族中重要的蛋白之一,其作为分子伴侣参与调控、维持细胞内多种蛋白的构象和功能,在调节细胞生长、分化和凋亡等方面发挥重要的作用。近年发现,热体克蛋白90作为伴侣蛋白对肿瘤的恶性转变、生长、增殖及侵袭有着重要的作用,因而成为肿瘤治疗中的很有希望的药物作用分子靶点。本文对热体克蛋白90与肿瘤的关系及其抑制剂在肿瘤治疗中的应用进展进行了简要综述。     

HSP90在肿瘤中的研究

热休克蛋白90(HSP90)是一组结构高度保守的蛋白质,作为分子伴侣参与细胞的发育、生长和分化,近年来因HSP90与肿瘤发生发展、生物学行为及其预后有较密切的关系,而成为抗癌药物作用的靶点。很多癌基因蛋白均为HSP90的作用靶点,HSP90抑制剂将促使在肿瘤生长信号通路中起重要作用的HSP90效应蛋白降解,从而阻断肿瘤增殖信号通路的多个靶点,有效阻止肿瘤的生长,体内外实验也证实了HSP90抑制剂的抗肿瘤活性。     

热休克蛋白70在心肌缺血/再灌注损伤中的作用

缺血/再灌注损伤是体外循环下心脏手术中心肌损伤的重要原因。热休克蛋白70是一种重要的内源性保护因子,它在缺血/再灌注损伤过程中增强细胞对损害的耐受程度,维持细胞的正常功能代谢,提高细胞生存率,在抗心律失常及心肌抗氧化过程中也起到重要作用。热休克蛋白70对缺血/再灌注损伤心肌具有内源性保护作用。     

热休克蛋白70抗肿瘤免疫的研究进展

热休克蛋白70(HSP70)是热休克蛋白家族中最重要的一族,除了以分子伴侣的形式发挥重要作用外,还在抗原递呈、交叉递呈、激活淋巴细胞、自然杀伤细胞、巨噬细胞以及诱导树突状细胞成熟中发挥重要作用,参与机体特异性免疫和固有免疫,但其在肿瘤免疫中的具体作用机制还有待进一步阐明。     

黄芪对小鼠脑缺血热休克蛋白70表达的影响

目的：本实验建立小鼠脑缺血模型，观察黄芪对小鼠脑缺血热休克蛋白70的表达影响。方法：将48只健康昆明小鼠随机分为三组：假手术组、缺血组、黄芪组。黄芪组腹腔内注射黄芪注射液2．5v／kg，缺血组和假手术组腹腔内注射等量生理盐水，连续7天后用微动脉夹夹闭小鼠双侧颈总动脉20min，手术后即刻断头取脑、冷冻，进行热休克蛋白70的定量分析。结果：与假手术组相比，缺血组热休克蛋白70的表达升高58％，黄芪组热休克蛋白70的表达升高32％；与缺血组相比，黄芪组热休克蛋白70的表达降低16．5％。结论：脑缺血敏感地诱导了热休克蛋白70的表达，而黄芪的应用明显地抑制了其表达。     

热休克蛋白70和bag-1蛋白在恶性肿瘤中的表达

目的观察恶性肿瘤中bag-1蛋白和热休克蛋白70(HSP70)的表达及其与肿瘤间的联系。方法69例临床胃肠道组织标本(54例癌组织,15例为非癌组织),运用RT-PCR及免疫组化的方法检测HSP70和bag-1在癌组织及癌旁正常组织的表达。结果96.3%的癌标本bag-1表达阳性,明显高于正常对照组(P<0.01)。bag-1表达与癌分化程度相关(r=0.887,P<0.05)。同时检测的HSP70发现,大多数癌标本表达HSP70,并明显高于正常组织(P<0.01),实验未发现HSP70与bag-1表达间的差异(P>0.05),也未见HSP70表达水平与癌分化程度间的相关性。结论HSP70和bag-1在胃肠道恶性肿瘤中的高表达与肿瘤的发生有一定的关系,且bag-1与肿瘤的预后有密切关系。     

热休克蛋白70-1基因多态性与冠心病的关联性研究

目的:探讨热休克蛋白70-1(HSP70-1)基因多态性与冠心病的关系。方法:采用病例-对照1:1研究设计。选择湖北省三家综合性医院的217例冠心病患者作为病例组,同时选年龄、性别匹配的217例健康者作为对照组。采用聚合酶链反应-限制性片断长度多态性(PCR-RFLP)方法检测HSP70-1多态性。结果:HSP70-1基因各基因型及等位基因频率在两组中的分布差异有统计学意义。结论:HSP70-1基因多态性可能是冠心病的易感基因。     

细粒棘球蚴热休克蛋白70重组抗原的免疫学特性研究

目的鉴定纯化的重组细粒棘球蚴热休克蛋白70(EgHSP70)的免疫学特性。方法对已构建的阳性表达菌EgHSP70/pGEX-6P-1进行大量诱导表达后纯化,用EgHSP70和HSP70/GST作抗原制剂分别免疫小鼠,制备抗血清,通过ELISA法和Western blot法对重组EgHSP70的免疫学特性进行鉴定。结果ELISA法检测结果表明,原头蚴、囊液等天然抗原均可被免疫小鼠血清识别,与对照组相比差异有统计学意义(P<0.05);Western blot显示免疫小鼠血清能够有效识别重组蛋白,同时重组EgHSP70也可被免疫兔血清识别。结论纯化后的重组蛋白EgHSP70具有较好的免疫原性和抗原性,可望作为包虫病疫苗候选分子,值得进一步深入研究。