光谱法研究野漆树苷与人血清蛋白的结合作用

目的研究野漆树苷与人血清蛋白(HSA)的结合作用及机制。方法通过光谱法研究野漆树苷与HSA的作用机制。以能量传递原理及Lineweaver-Burk双倒数方程计算野漆树苷与HSA反应的结合常数和结合距离;以热力学参数判断其与HSA间的作用力类型;以同步荧光光谱考察野漆树苷对HSA构象的影响。结果野漆树苷与HSA反应的结合常数随温度的升高而降低;野漆树苷与HSA之间的结合距离为4.16 nm;野漆树苷与HSA的互相作用以氢键和范德华力结合为主;酪氨酸残基和色氨酸残基的特征荧光光谱峰随野漆树苷浓度的增加而产生猝灭。结论野漆树苷能与HSA结合,其荧光猝灭以静态猝灭为主。     

荧光光谱法研究卡铂与牛血清白蛋白的相互作用

目的研究卡铂与牛血清白蛋白(BSA)在人体生理条件下的相互作用。方法采用荧光光谱法研究卡铂与BSA的荧光猝灭机制、结合位点数、结合常数;利用热力学参数考察其作用力类型;采用同步荧光光谱法探讨卡铂对BSA构象的影响。结果卡铂与BSA形成1∶1的复合物引起BSA的荧光猝灭,其猝灭类型为静态猝灭。卡铂与BSA结合位点数为9.81×103 mol/L,两者以疏水作用为主。卡铂与BSA相互作用使色氨酸残基所处的微环境发生改变。结论卡铂与BSA相互作用形成复合物,并改变BSA的构象。     

咪达唑仑与人血清白蛋白结合的荧光光谱研究

目的:研究咪达唑仑与人血清白蛋白(HSA)的结合作用。方法:分析咪达唑仑与HSA结合的荧光猝灭光谱和同步荧光光谱(激发波长和发射波长的间距(Δλ)分别为15nm和60nm);由Stern-Volmer方程确定咪达唑仑对HSA17℃和37℃时的荧光猝灭速率常数(Kq)及机制,Lineweaver-Burk双对数方程确定17℃和37℃时猝灭反应结合常数(KA)和结合位点数(n);根据反应前后的焓变ΔH和熵变ΔS的相对大小判断咪达唑仑与HSA之间的主要作用力类型。结果:荧光猝灭光谱显示咪达唑仑与HSA有荧光猝灭作用,Δλ=15nm波长的同步荧光光谱显示咪达唑仑对酪氨酸残基发生作用,未对色氨酸残基发生作用;在17℃和37℃时的Kq分别为5.0246×1011和4.757×1011L·mol-1·s-1;17℃和37℃时猝灭反应KA和n分别为2.1717×104、8.7438×103mol·L-1,1.1895、1.0769个;反应前后的ΔH和ΔS均<0。结论:咪达唑仑对人血清白蛋白的猝灭过程为静态猝灭,咪达唑仑与HSA间的作用力主要为范德华力或者氢键作用力。     

荧光光谱法研究顺铂对表柔比星与人血白蛋白结合作用的影响

目的研究顺铂对表柔比星与人血清白蛋白(HSA)结合作用的影响。方法通过荧光光谱法研究顺铂和表柔比星对HSA的荧光猝灭光谱,同步荧光光谱。由Lineweaver-Burk双倒数作图法确定反应的解离常数,根据热力学方程讨论两者间主要的作用力类型。结果荧光猝灭光谱显示,顺铂和表柔比星与HSA都有荧光猝灭作用。顺铂、表柔比星对HSA的猝灭过程为静态猝灭。表柔比星与HSA的结合点数为1,主要作用力为疏水作用力。顺铂不影响表柔比星对HSA的内源荧光猝灭作用,但能增加表柔比星与HSA的结合常数(KA)。结论顺铂不影响表柔比星的血药浓度,但能增加表柔比星与HSA的结合力。     

光谱法与分子模拟表征2种呫吨酮类化合物键合人血清白蛋白

目的:表征2种呫吨酮类化合物(1-hydroxy-7-methoxyxanthone,HM;dehydrocycloguanandin,DC)与人血清白蛋白(human serum albumin,HSA)的键合作用。方法:在模拟生理条件下,应用计算机模拟技术,并结合荧光光谱法和紫外吸收光谱法研究药物与蛋白的相互作用。结果:分子模拟显示了DC及HM与HSA的键合区域和键合模式,表明维持药物与蛋白质的相互作用力主要是疏水作用,兼有位于不同氨基酸残基的氢键。荧光光谱实验结果表明:这2种呫吨酮类化合物对HSA的荧光在一定的浓度范围内都有猝灭作用,猝灭方式均为静态猝灭。紫外光谱图表明它们对蛋白微环境有影响。根据荧光滴定数据,求出了不同温度下(296,303,310 K)反应的结合常数及反应热力学参数。通过竞争实验确定了这2种药物在蛋白上的不同结合位点。结论:在分子水平上揭示了这2种呫吨酮类化合物与HSA有不同的、较强的键合作用。     

荧光光谱法分析米诺环素与人血清蛋白的相互作用

［摘要］目的研究不同温度下米诺环素与人血清蛋白（HSA）间的相互作用及其作用机制。方法通过荧光光谱法研究米诺环素对HSA的荧光猝灭光谱和同步荧光光谱,确定荧光猝灭的方式,并根据热力学方程讨论两者间主要的作用力类型。结果米诺环素对HSA荧光呈规律性猝灭,T＝299 K时,Ksv为3.29×104 L&#8226;mol-1,T＝310 K,时Ksv为3.53×104 L&#8226;mol-1。米诺环素使清蛋白的同步光谱中最大发射峰红移。 结论米诺环素对HAS的猝灭机制属于动态猝灭,两者之间的作用力以疏水作用力为主。     

金属离子介导下欧前胡素和异欧前胡素与人血白蛋白的相互作用

目的在模拟人体生理条件下,获得7种金属离子介导下,欧前胡素和异欧前胡素与人血白蛋白(HSA)相互作用的荧光猝灭强度、结合位点数、结合常数、作用力类型及对其空间构象的影响。方法采用荧光光谱法和同步荧光光谱法结合,研究金属离子介导下,欧前胡素和异欧前胡素与HSA的相互作用。结果金属离子介导下,欧前胡素和异欧前胡素对HSA的荧光猝灭增强,同时结合作用增强。作用力主要为氢键和范德华力,不同金属离子介导下其作用力类型不变,但作用力强弱有所改变。对于欧前胡素作用力顺序为:Mg2+>Cu2+>Ni2+>Co2+>Zn2+>Fe3+>Al3+,异欧前胡素作用力顺序为:Cu2+>Zn2+>Fe3+>Co2+>Mg2+>Al3+>Ni2+。同步荧光光谱结果显示金属离子介导下,欧前胡素和异欧前胡素与HSA相互作用后,HSA的构象均发生改变。结论金属离子的存在促进欧前胡素和异欧前胡素与人血白蛋白相互作用。     

荧光光谱法研究安非他酮与人血清白蛋白的相互作用

目的 研究安非他酮与人血清白蛋白(human serum albumin,HSA)的相互作用。方法 通过荧光光谱法研究安非他酮对HSA的荧光猝灭光谱和同步荧光光谱的影响。由Stern-Volmer方程确定安非他酮对HSA的荧光猝灭机制,双对数方程确定反应结合位点和结合常数。根据热力学方程讨论两者间主要的作用力类型。结果 荧光猝灭光谱显示,安非他酮对HSA有猝灭作用,在17 ℃和37 ℃时的猝灭速率常数分别为5.714 8×10³和3.126 1×10³ L·mol^-1·s^-1,反应前后的焓变和熵变均<0,结合点数为1。结论 安非他酮对HSA的猝灭过程为静态猝灭,二者间的结合力主要为氢键和范德华力。     

染料木素与β-葡萄糖苷酶相互作用的研究

本文研究了染料木素与β-葡萄糖苷酶的相互作用。采用荧光光谱法研究了染料木素与β-葡萄糖苷酶的结合反应,二者的相互作用使β-葡萄糖苷酶发生内源荧光猝灭,属于静态猝灭机制。通过计算得到染料木素与β-葡萄糖苷酶在17、27和37℃下的结合常数分别为3.69×104、3.06×104和2.36×104 L·mol-1。同步荧光研究了染料木素对β-葡萄糖苷酶结构的影响,染料木素可使β-葡萄糖苷酶的构象发生变化、色氨酸残基所处微环境的疏水性降低。染料木素对酶活性的抑制试验结果表明其对酶的活性具有明显的抑制作用,双分子结合速率常数为1.2×103(mol·L-1)-1.min-1。结合AutoDock 4.2分子对接软件模拟研究了二者的键合模式和键合机制,表明氢键和疏水作用对染料木素与β-葡萄糖苷酶的结合起重要作用,同时还存在静电作用。     

人血清白蛋白与4种黄酮类化合物相互作用研究

目的研究4种黄酮化合物与人血清白蛋白(HSA)的相互作用,探究黄酮化合物结构差异对其与体内大分子蛋白质结合的影响。方法用荧光光谱法研究4种黄酮化合物与HSA的结合反应,判断其荧光猝灭类型,计算得到猝灭常数、结合位点与相关热力学参数等。结果 4种黄酮化合物均可引起HSA荧光不同程度的猝灭;随着温度升高,猝灭常数与结合常数均降低;结合位点数在1左右;热力学参数ΔH<0,ΔS>0,ΔG<0。结论 4种化合物对HSA的猝灭以静态猝灭为主;与HSA之间的结合反应均可自发进行;作用力以静电引力为主;推测黄酮类化合物主要通过羟基与HSA相互作用,而甲氧基与HSA的结合力略小于羟基。     

棉酚与人血清白蛋白相互作用及其分子模拟研究

摘 要 目的： 探讨棉酚与人血清白蛋白(HSA)的相互作用。方法: 采用荧光光谱方法研究在生理条件下,棉酚与人血清白蛋白（HSA）的相互作用,并采用分子对接软件模拟棉酚与人血清白蛋相互作用。结果:棉酚与HSA的结合常数为2.390 6×10⁵ L·mol^-1 (293K) 和3.576 8×10³ L·mol^-1（303K）, 具有一个结合位点,结合反应的主要作用力为氢键和范德华力,结合位置更接近于人血清白蛋白的酪氨酸残基,分子模拟分析也证实此结果。结论: 棉酚对人血清白蛋白的荧光猝灭机制属于静态荧光猝灭。     

荧光光谱法研究昂丹司琼与人血清白蛋白的相互作用

目的利用荧光光谱法研究昂丹司琼(OND)与人血清白蛋白(HSA)的相互作用。方法采用荧光光谱法。结果在296K和310K时OND与HSA的结合常数分别为3.24×104L/mol,4.68×104L/mol,热力学参数ΔH为20.08kJ/mol。结论 OND对HSA的荧光猝灭机制主要为静态猝灭,二者有一个结合位点,其作用力类型以疏水作用力为主。     

阿柔比星与人血白蛋白相互作用的特点

目的研究阿柔比星与人血清白蛋白的相互作用特点。方法用荧光猝灭光谱及同步荧光光谱技术测定在不同温度下阿柔比星对人血清白蛋白荧光的猝灭规律。结果阿柔比星对人血清白蛋白荧光呈规律性猝灭,17℃时的n为1.11,K为6.21×104,37℃时的n为1.12,K为6.41×104。阿柔比星使白蛋白的同步光谱中最大发射峰红移。结论阿柔比星与人血清白蛋白只有一个结合位点,表现为疏水作用,两者结合使白蛋白的极性略有增加。     

表柔比星与人血白蛋白的相互作用特点

目的研究表柔比星与人血清白蛋白的相互作用特点。方法用荧光猝灭光谱及同步荧光光谱技术测定在不同温度下表柔比星对人血清白蛋白荧光的猝灭规律。结果表柔比星对人血清白蛋白荧光呈规律性猝灭,17℃时的n为1.113,K为5.87×10~4,37℃时的n为1.128,K为6.85×10~4。表柔比星使白蛋白的同步光谱中最大发射峰红移。结论表柔比星与人血清白蛋白只有1个结合位点,表现为疏水作用,两者结合使白蛋白的极性略有增加。     

阿司匹林与人血清白蛋白的相互作用研究

目的以光谱技术研究阿司匹林分子与人血清白蛋白(HSA)间结合作用机制。方法通过荧光光谱法确定阿司匹林对HSA的荧光猝灭机制。由Lineweaver-Burk双倒数作图法确定反应的解离常数。根据热力学方程讨论两者间主要的作用力类型。结合同步荧光技术考察阿司匹林对人血清白蛋白构象的影响。结果阿司匹林对HSA的荧光猝灭机制为静态猝灭。在37℃和25℃时阿司匹林与HSA的解离常数分别为KD37=1.44×10-3mol.L-1,KD25=1.96×10-3mol.L-1。结合反应热力学参数为ΔH=-19.73kJ.mol-1,△G=-16.21kJ.mol-1,ΔS=-11.77kJ.mol-1。结论两者结合的主要作用力类型是范德华力。阿司匹林与白蛋白结合后使蛋白质构象发生变化。     

文多灵碱键合人血清白蛋白位点的表征

本文利用荧光增敏光谱法及紫外吸收光谱法结合计算机模拟技术研究了模拟生理条件下文多灵碱的光谱特征及它与人血清白蛋白(human serum albumin,HSA)的键合作用。同步荧光及紫外光谱图的信息表明文多灵碱对蛋白微环境有影响。荧光光谱表明文多灵碱对HSA有较强的荧光增敏作用,根据荧光滴定的数据求得不同温度下(303、310和317K)药物与蛋白相互作用的结合常数及结合位点数。分子模拟的结果显示了文多灵碱与HSA的键合模式和键合机制,表明药物与蛋白有较强的键合作用,维持药物与蛋白的相互作用力主要是疏水作用,兼有4个氢键(位于氨基酸残基Arg218、Lys195、Arg222和Ala291位)。位点竞争实验显示文多灵碱键合在HSA的siteII区。通过计算得到的热力学参数(依据范德霍夫公式计算得ΔH0与ΔS0的值分别为-10.30kJ·mol-1和79.98J·mol-1·K-1)确定了药物与蛋白的相互作用力类型主要为疏水兼静电作用。     

牡荆苷与溶菌酶相互作用的荧光光谱学研究

目的在模拟人体生理条件下,研究牡荆苷与溶菌酶的相互作用的光谱学特征。方法利用同步荧光光谱法和荧光光谱法研究牡荆苷与溶菌酶的相互作用机制、作用力类型,考察牡荆苷对溶菌酶构象的影响。结果牡荆苷对溶菌酶的荧光猝灭机制为静态猝灭,牡荆苷与溶菌酶的结合常数、结合位点数分别为6.73×10~5 L/mol、1.12,其作用力以疏水作用为主。同步荧光光谱法测定的结合位点靠近色氨酸,并使色氨酸的疏水性增强。结论牡荆苷与溶菌酶结合并改变溶菌酶的构象,共存金属离子对牡荆苷与溶菌酶的相互作用有一定的影响。     

光谱法结合分子对接的甲苯磺丁脲与乳清蛋白的相互作用研究

目的 在生理条件下使用紫外光谱法、荧光光谱法以及分子对接研究甲苯磺丁脲与乳清蛋白的相互作用。方法 实验选取激发波长280 nm,测定不同温度下甲苯磺丁脲与乳清蛋白的荧光猝灭光谱;通过相关参数（结合常数、结合位点数等）的计算以及热力学参数判断猝灭机制、甲苯磺丁脲与乳清蛋白的相互作用特点以及乳清蛋白构象的变化,并通过分子对接方法探究药物与乳清蛋白之间可能存在的作用形式。结果 甲苯磺丁脲可使乳清蛋白内源荧光发生作用机制为复合式静态猝灭的猝灭;以氢键、范德华力为主要作用力类型;甲苯磺丁脲与乳清蛋白结合过程中存在非辐射能量转移,促使乳清蛋白的荧光猝灭;药物与蛋白的结合对乳清蛋白的构象无明显影响;分子对接结果表明：甲苯磺丁脲分别与Glu113残基形成1个氢键,与Asp116残基形成2个氢键以及与Glu121残基形成2个氢键。结论 甲苯磺丁脲与乳清蛋白可以发生相互作用,因此建议甲苯磺丁脲不要和牛奶同服。     

吖啶药物与血清蛋白的相互作用研究

应用荧光谱法,研究（N-（N-（2-（4-吗啉）乙胺）-4-酰胺吖啶）-α-丙氨酸（MACA）与血清白蛋白（HSA）的相互作用,确定MACA-HSA的静态荧光猝灭机制和疏水力相互作用,系统考察MACA与HSA的结合常数、结合位点数、热力学函数,两者在不同温度下的结合常数分别为2.51×10^5（298K）、1.78×10^5（308K）、1.32×10^5（318K）;结合位点数分别为1.05、1.08、1.10,MACA和HSA结合作用的ΔH和ΔS分别为-25.39kJ·mol^-1和18.20kJ·mol^-1。     

四环素类药物与人血清蛋白的结合作用研究

目的:探讨四环素类药物(土霉素、美他环素、四环素、多西环素)与人血清蛋白(HSA)的相互作用。方法:利用紫外吸收光谱和荧光光谱研究不同温度下四环素类药物与HSA的结合常数和结合点数,计算焓变(ΔH)、熵变(ΔS);依据Frster非辐射能量转移理论,得到供体与受体间的临界距离R0。结果:热力学参数ΔH<0,ΔS>0;R0分别为土霉素1.82nm,美他环素2.31nm,四环素2.98nm,多西环素2.26nm。结论:四环素类药物都能使HSA的荧光发生猝灭,其猝灭机制为静态猝灭;二者之间的主要作用力为静电引力。