| 新型HIV-1 gp41融合抑制剂CP32M的构效关系研究 |
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| 引用本文： | 王孝花,成健伟,朱卫国,董铭心,种辉辉,何玉先,戴秋云.新型HIV-1 gp41融合抑制剂CP32M的构效关系研究[J].军事医学,2012,36(5):332-336. |
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| 作者姓名： | 王孝花 成健伟 朱卫国 董铭心 种辉辉 何玉先 戴秋云 |
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| 作者单位： | 王孝花 (湘潭大学化学学院,湖南湘潭,411105) ； 成健伟 (军事医学科学院生物工程研究所,北京,100071) ； 朱卫国 (军事医学科学院生物工程研究所,北京,100071) ； 董铭心 (湘潭大学化学学院,湖南湘潭,411105) ； 种辉辉 (军事医学科学院生物工程研究所,北京,100071) ； 何玉先 (中国医学科学院病原生物学研究所,北京,100050) ； 戴秋云 (中国医学科学院病原生物学研究所,北京,100050) ； |
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| 基金项目： | 国家自然科学基金资助项目,国家科技重大专项资助项目 |
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| 摘 要： | 目的研究新型融合多肽CP32M中VEWNEMT序列的长短、残基的极性及其他部位残基的极性对其抑制gp41融合活性的影响。方法在多肽CP32M的基础上,通过对前7个氨基酸序列进行截取、部分替换、全部替换及改变其他位置氨基酸残基的极性设计合成系列多肽,测定多肽抑制HIV-1融合活性。应用圆二色谱、分子排阻色谱测定多肽与N36的结合功能。结果截取、替换氨基酸后的肽抑制gp41融合的活性都不同程度降低,与N36结合形成六束螺旋的能力减弱。在CP32M中部及C端i与i+4位置引入Lys增加Glu-Lys离子对作用后,肽活性降低。用C34的C端氨基酸序列NEKDLLE及可与gp120结合的序列RINNIPWSEAM置换QIWNNMT后,多肽仍有很高活性。结论片段VEWNEMT是关键片段,其中VE及MT是关键功能氨基酸。其他片段替代该片段后仍有较强活性,也与N36形成螺旋结构,提示该片段含有共性结合区。
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| 关 键 词： | HIV-1 HIV包膜蛋白质gp41 多肽 CP32M 构效关系 |
Structure-activity relationships of novel HIV-1 gp41 fusion peptide CP32M |
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| Authors: | WANG Xiao-hua CHENG Jian-wei ZHU Wei-guo DONG Ming-xin ZHONG Hui-hui HE Yu-xian DAI Qiu-yun |
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| Institution: | 1.College of Chemistry,Xiangtan University,Xiangtan,Hunan 411105,China;2.Institute of Biotechnology,Academy of Military Medical Sciences,Beijing 100071,China;3.Institute of Pathogen Biology,Chinese Academy of Medical Science & Peking Union Medical College,Beijing 100005,China) |
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| Abstract: | |
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