| 两种大肠杆菌表达融合蛋白的纯化 |
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| 引用本文： | 王飙落,陈南春,陈苏民.两种大肠杆菌表达融合蛋白的纯化[J].第四军医大学学报,2001,22(13):1245-1246. |
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| 作者姓名： | 王飙落 陈南春 陈苏民 |
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| 作者单位： | 第四军医大学西京医院全军消化病研究所, |
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| 摘 要： | 0 引言 利用原核生物来表达外源蛋白是一种简便高效的获取重组产物的方法 .但是 ,重组蛋白在大肠杆菌中往往形成不溶解的无活性的包涵体 ,仅有少量产物以溶解状态存在 .我们通过两种不同的纯化方式 ,对如何获得有活性的蛋白表达产物进行初步的探讨 .1 材料和方法1.1 材料 融合表达质粒 p JL c II ras和 p GEX- 4 T- m cp分别由陈苏民教授和王字玲博士惠赠 .大肠杆菌菌株 TAP10 6和JM10 9及 GST亲和层析柱 ,Sepharose 4 B层析柱和其他生化制剂均由本校生化教研室提供 .1.2 方法 将质粒 p JL c II ras,p GEX- 4 T- mcp分别…
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| 关 键 词： | 系膜增生性肾小球肾炎 病理学 儿科学 儿童 |
| 文章编号： | 1000-2790(2001)13-1245-02 |
| 修稿时间： | 2000年12月28 |
Purification precedure of two fusion-protein expressed in E.coli |
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