恶性疟原虫富组氨酸蛋白（HRP—Ⅱ）的表达和分离纯化

为获得大量具天然抗原活性的恶性疟原虫HRP-Ⅱ抗原，用摇瓶发酵工程菌，诱导β-半乳糖苷酶-HRP-Ⅱ融合蛋白表达；裂菌后，洗涤沉淀2-3次，用6M脲溶解；取上清经Sephacryl-200柱层析分离纯化目的蛋白，然后复性。结果重组蛋白以包涵体的形式高效表达；Sephacryl-200柱层析后，目的蛋白纯度达86%，91.48%被复性，被Dipstick即ParsSight-F识别，表明该重组抗原纯度高，复性效果好，可用于恶性疟原虫HRP-Ⅱ抗体的制备等研究。