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| 人微小病毒B19 VP1独特区蛋白的表达及纯化 | |
| 作者姓名： | 李志宏 张国成 许东亮 李小青 孙新 丁翠玲 |
| 作者单位： | 第四军医大学西京医院儿科,陕西,西安710032 |
| 摘 要： | 目的：利用原核表达系统表达人微小病毒B19的VP1独特区蛋白, 大量发酵培养细菌后纯化蛋白, 为制备VP1蛋白的mAb奠定基础.方法：构建重组质粒VP1-PQE30, 转化大肠杆菌M15, 测序正确后发酵培养、 IPTG诱导表达, 通过SDS-PAGE及Western blot分析表达产物, 表达蛋白经AKTA explorer 100快速纯化系统纯化.结果：成功地构建原核表达系统VP1-PQE30-M15, 经IPTG诱导发酵培养细菌可大量表达VP1蛋白, 纯化后蛋白纯度达95%以上.结论：重组表达质粒可表达VP1独特区蛋白, 高纯度蛋白对制备VP1 mAb及疫苗具有重要意义. |
| 关 键 词： | 人微小病毒B19 VP1独特区蛋白 原核表达 纯化 |
| 文章编号： | 1007-8738(2007)04-0372-02 |
| 修稿时间： | 2007-01-04 |
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