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| 人幽门螺杆菌热休克蛋白A亚单位重组蛋白纯化及免疫活性研究 | |
| 作者姓名： | 王缚鲲 邹全明 张卫军 杨排 田文标 郭学青 郭红 |
| 作者单位： | 第三军医大学临床微生物教研室 |
| 基金项目： | 国家"九五"重点科技攻关项目(96-901-01-54) |
| 摘 要： | 热休克蛋白 (ｈｅａｔｓｈｏｏｋｐｒｏｔｅｉｎ ,Ｈｓｐ)为幽门螺杆菌 (Ｈｐ)共同的抗原成分 ,分为Ａ(ＨｓｐＡ)、Ｂ(ＨｓｐＢ)两个亚单位。目前 ,通过细菌培养获得大量Ｈｐ,并从中纯化出足量的亚单位抗原非常困难。因此 ,我们采用基因工程技术构建重组ＨｓｐＡ基因工程菌 ,并对ＨｓｐＡ重组蛋白纯化条件及免疫学活性进行研究。试验证明ＨｓｐＡ以包涵体形式表达。采用本室建立的包涵体洗涤、溶解方法进行处理 ,溶解包涵体后ＨｓｐＡ纯度大于6 0 % (Ａ级纯化 )。之后我们采用分步稀释法将ＨｓｐＡ复性。对ＨｓｐＡ的Ｂ级纯化选择ＱＳｅｐｈ… |
| 关 键 词： | 幽门螺杆菌 热休克蛋白 HspA重组蛋白 纯化 免疫活性 |
| 修稿时间： | 2001-05-16 |
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