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目的 揭示NF2 (neurofibromatosis type 2)蛋白518位丝氨酸的磷酸化如何对其结构与功能进行调节。 方法 解析野生型NF2WT(无模拟磷酸化突变)和突变型NF2S518D(模拟518位丝氨酸被磷酸化的突变体)蛋白的晶体结构,进一步利用体外Pull-down实验及荧光共振能量转移(fluorescence resonance energy transfer,FRET)实验检测了NF2的分子内相互作用。 结果 由于NF2的C-端在结晶过程中降解,未能观察到NF2WT和NF2S518D两种蛋白质构象的差异,结构分析发现NF2的N-端FERM(Four-point one,Ezrin,Radixin,Moesin)结构域与已有结构报道的FERM结构域具有相似的空间构象。体外Pull-down实验证明生化实验结果提示,相对NF2WTC-端蛋白质而言,NF2S518D的C-端蛋白质与NF2的N-端蛋白质结合更强。FRET实验在波长525 nm处,检测到全长NF2S518D比全长NF2WT产生更强的FRET信号。 结论 野生型NF2WT处于“开放”状态而模拟磷酸化的突变型NF2S518D处于“闭合”状态。 相似文献
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用酒石酸钾-甘油梯度离心纯化的RHDV抗原免疫BALB/C小鼠.取脾细胞与SP2/0融合,获得4株稳定分泌RHDV McAb的杂交瘤细胞株(1F7,1H4,2A9.2D6)。经检测,所分泌的抗体亚类分别为IgG 2a(1F7.1H4,2D6)和IgG1(2A9)。应用双抗体夹心ELISA法检测70份标本,并与直接免疫荧光法和HA法比较.取得较好的实验结果。 相似文献
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