聚焦层析分离人肝精氨酸酶同工酶组分

用聚焦层析结合DEAE-Sephadex A-50离子交换层析,从正常人肝浸液中分离得两个精氨酸酶同工酶组分.经聚丙烯酰胺凝胶电泳(PAGE)鉴定从聚焦层析得到的第一峰同工酶组分为一条蛋白带,第二峰具有精氨酸酶活性的蛋白组分的主要蛋白带也极明显。各蛋白质成分向阴极电泳的前后顺序与从聚焦层析洗脱的先后次序一致。两型同工酶的比活力分别约为2050U/mg及790U/mg。用SDS-PAGE检测两型同工酶均由两种亚基组成,且分子量近似。     

小鼠肝脏免疫抑制蛋白质的分离和纯化

我们应用硫酸铵分段盐析,结合多种离子交换柱层析和羟磷灰石柱层析,从正常小鼠肝浸液中分离纯化出一种免疫抑制蛋白质,在体外它能很强地抑制小鼠T和B淋巴细胞对促有丝分裂原和同种异型抗原的增生反应。纯化的免疫抑制蛋白质经聚丙烯酰胺凝胶电泳及等电聚焦电泳鉴定均为一条带,其pI值在7.5～7.8之间。Sephadex G-100凝胶层析测得纯化蛋白质的分子量为78,000,SDS-PAGE测得此蛋白质亚基的分子量为38,500。同时经初步鉴定,此纯化的蛋白质既非糖蛋白又非脂蛋白。