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谷胱甘肽(Glutathione,GSH)是一种细胞中广泛存在的活性巯基短肽,因其具有重要的生理活性功能而得到广泛关注。通过在Escherichia coli MG1655中过表达3-磷酸甘油酸脱氢酶(PGDH)和丝氨酸酰基转移酶(SAT),并与来源于Actinobacillus succinogenes的谷胱甘肽双功能合成酶GshF串联表达,成功构建了半胱氨酸合成途径强化的重组菌株。摇瓶发酵结果显示,在含有5 g/L葡萄糖的LB培养基中,重组菌株的生长相对于原始菌降低,但其GSH的产量达到了0.97 mmol/L,为原始菌的1.56倍,表明通过增加GSH合成前体半胱氨酸的供应可以显著提高GSH的生物合成水平。 相似文献
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