荧光光谱法研究昂丹司琼与人血清白蛋白的相互作用

目的利用荧光光谱法研究昂丹司琼(OND)与人血清白蛋白(HSA)的相互作用。方法采用荧光光谱法。结果在296K和310K时OND与HSA的结合常数分别为3.24×104L/mol,4.68×104L/mol,热力学参数ΔH为20.08kJ/mol。结论 OND对HSA的荧光猝灭机制主要为静态猝灭,二者有一个结合位点,其作用力类型以疏水作用力为主。     

咪达唑仑与人血清白蛋白结合的荧光光谱研究

目的:研究咪达唑仑与人血清白蛋白(HSA)的结合作用。方法:分析咪达唑仑与HSA结合的荧光猝灭光谱和同步荧光光谱(激发波长和发射波长的间距(Δλ)分别为15nm和60nm);由Stern-Volmer方程确定咪达唑仑对HSA17℃和37℃时的荧光猝灭速率常数(Kq)及机制,Lineweaver-Burk双对数方程确定17℃和37℃时猝灭反应结合常数(KA)和结合位点数(n);根据反应前后的焓变ΔH和熵变ΔS的相对大小判断咪达唑仑与HSA之间的主要作用力类型。结果:荧光猝灭光谱显示咪达唑仑与HSA有荧光猝灭作用,Δλ=15nm波长的同步荧光光谱显示咪达唑仑对酪氨酸残基发生作用,未对色氨酸残基发生作用;在17℃和37℃时的Kq分别为5.0246×1011和4.757×1011L·mol-1·s-1;17℃和37℃时猝灭反应KA和n分别为2.1717×104、8.7438×103mol·L-1,1.1895、1.0769个;反应前后的ΔH和ΔS均<0。结论:咪达唑仑对人血清白蛋白的猝灭过程为静态猝灭,咪达唑仑与HSA间的作用力主要为范德华力或者氢键作用力。     

荧光光谱法分析盐酸哌唑嗪与牛血清白蛋白的结合作用

目的研究不同温度下盐酸哌唑嗪与牛血清白蛋白(BSA)间的相互作用及其作用机制。方法荧光光谱法。结果荧光光谱法测定盐酸哌唑嗪与BSA在25℃和37℃反应的结合常数K均是2.0×104L.mol-1,结合位点数n分别为1.19,1.14,热力学参数为(37℃)ΔH=0,ΔG=-25.52kJ.mol-1,ΔS=0.082kJ.mol-1.K-1,盐酸哌唑嗪的加入影响了BSA的构象;依据Frster非辐射能量转移机制,得到盐酸哌唑嗪与BSA之间的结合距离和能量转移效率分别为r=4.69nm,E=0.078。结论盐酸哌唑嗪与BSA在实验浓度范围内形成了具有一定结构的复合物,且它们之间的作用力以静电作用力为主。     

人血清白蛋白与4种黄酮类化合物相互作用研究

目的研究4种黄酮化合物与人血清白蛋白(HSA)的相互作用,探究黄酮化合物结构差异对其与体内大分子蛋白质结合的影响。方法用荧光光谱法研究4种黄酮化合物与HSA的结合反应,判断其荧光猝灭类型,计算得到猝灭常数、结合位点与相关热力学参数等。结果 4种黄酮化合物均可引起HSA荧光不同程度的猝灭;随着温度升高,猝灭常数与结合常数均降低;结合位点数在1左右;热力学参数ΔH<0,ΔS>0,ΔG<0。结论 4种化合物对HSA的猝灭以静态猝灭为主;与HSA之间的结合反应均可自发进行;作用力以静电引力为主;推测黄酮类化合物主要通过羟基与HSA相互作用,而甲氧基与HSA的结合力略小于羟基。     

荧光法研究大黄素与DNA的相互作用的热力学特点

目的研究大黄素与小鼠DNA的相互作用的热力学特点。方法通过测定不同浓度DNA在不同温度下对大黄素荧光的猝灭强度,判断猝灭类型,计算有关热力学参数。结果 9℃时的Kq、KA、ΔG、ΔS、ΔH和n分别为1.3951×1011L/(mol·s)、21L·μmol-1、-7139J.mol-1、26.38J/(mol·K)、307J.mol-1和0.5185;37℃时的Kq、KA、ΔG、ΔS、ΔH和n分别为9.8941×1010L/(mol·s)、74L·mol-1、-10730J.mol-1、36.79J/(mol·K)、307J.mol-1和0.7137。结论 DNA对大黄素的猝灭方式属于静态荧光猝灭,单位点结合,作用力为疏水作用。     

荧光光谱法研究顺铂对表柔比星与人血白蛋白结合作用的影响

目的研究顺铂对表柔比星与人血清白蛋白(HSA)结合作用的影响。方法通过荧光光谱法研究顺铂和表柔比星对HSA的荧光猝灭光谱,同步荧光光谱。由Lineweaver-Burk双倒数作图法确定反应的解离常数,根据热力学方程讨论两者间主要的作用力类型。结果荧光猝灭光谱显示,顺铂和表柔比星与HSA都有荧光猝灭作用。顺铂、表柔比星对HSA的猝灭过程为静态猝灭。表柔比星与HSA的结合点数为1,主要作用力为疏水作用力。顺铂不影响表柔比星对HSA的内源荧光猝灭作用,但能增加表柔比星与HSA的结合常数(KA)。结论顺铂不影响表柔比星的血药浓度,但能增加表柔比星与HSA的结合力。     

荧光光谱法研究安非他酮与人血清白蛋白的相互作用

目的 研究安非他酮与人血清白蛋白(human serum albumin,HSA)的相互作用。方法 通过荧光光谱法研究安非他酮对HSA的荧光猝灭光谱和同步荧光光谱的影响。由Stern-Volmer方程确定安非他酮对HSA的荧光猝灭机制,双对数方程确定反应结合位点和结合常数。根据热力学方程讨论两者间主要的作用力类型。结果 荧光猝灭光谱显示,安非他酮对HSA有猝灭作用,在17 ℃和37 ℃时的猝灭速率常数分别为5.714 8×10³和3.126 1×10³ L·mol^-1·s^-1,反应前后的焓变和熵变均<0,结合点数为1。结论 安非他酮对HSA的猝灭过程为静态猝灭,二者间的结合力主要为氢键和范德华力。     

吖啶药物与血清蛋白的相互作用研究

应用荧光谱法,研究（N-（N-（2-（4-吗啉）乙胺）-4-酰胺吖啶）-α-丙氨酸（MACA）与血清白蛋白（HSA）的相互作用,确定MACA-HSA的静态荧光猝灭机制和疏水力相互作用,系统考察MACA与HSA的结合常数、结合位点数、热力学函数,两者在不同温度下的结合常数分别为2.51×10^5（298K）、1.78×10^5（308K）、1.32×10^5（318K）;结合位点数分别为1.05、1.08、1.10,MACA和HSA结合作用的ΔH和ΔS分别为-25.39kJ·mol^-1和18.20kJ·mol^-1。     

金合欢素-7-O-葡萄糖苷与BSA相互作用的荧光光谱法研究

应用荧光光谱法研究了生理条件下金合欢素-7-O-葡萄糖苷与牛血清白蛋白（BSA）的相互作用。结果表明,其对BSA荧光的猝灭机制属于形成复合物的静态猝灭过程,并求得结合常数Ka为8.57×104L.mol-1,结合位点数n为1。根据热力学参数确定了其与BSA之间的主要作用力类型为静电作用力。采用同步荧光考察了药物对BSA构象的影响。此外,讨论了共存离子Cu2＋,Al3＋,Zn2＋,Mg2＋对药物与BSA结合作用的影响。     

荧光法研究3种甲基黄嘌呤类生物碱与牛血清白蛋白的相互作用

目的:研究咖啡因、茶碱、可可碱3种甲基黄嘌呤类生物碱与牛血清白蛋白(BSA)结合反应的荧光光谱行为,了解其与蛋白质结合的信息。方法:采用荧光光谱法研究25℃和37℃时3种生物碱不同浓度对BSA的荧光猝灭作用,通过Stern-Volmer曲线和Perrin曲线线性拟合计算得到动态猝灭常数和静态猝灭常数,判断猝灭机制;计算结合常数、结合位点数及热力学函数ΔH、ΔS、ΔG,判断其结合作用力模型。结果:随着3种生物碱浓度升高,BSA内源荧光强度有规律地降低;随温度的升高,静态猝灭常数和结合常数均降低,而3种生物碱与BSA的结合常数差别较大,但结合位点数均接近1;ΔG<0,ΔH<0,ΔS>0。结论:3种生物碱能较显著猝灭BSA的荧光,且机制均为静态猝灭,与白蛋白之间均存在以疏水相互作用为主的结合作用;3种结构相近的生物碱与BSA的相互作用存在差异。     

左氧氟沙星和氧氟沙星与清蛋白的结合位点及荧光淬灭分析

摘要目的研究左氧氟沙星和氧氟沙星与人血清清蛋白的结合作用。方法通过荧光光谱法分析左氧氟沙星和氧氟沙星对人血清清蛋白荧光淬灭光谱,同步荧光光谱,根据热力学方程讨论两者间主要的作用力类型。结果在生理条件（pH＝7.4,37 ℃）下,根据Stem Volmer方程和荧光淬灭双倒数图,左氧氟沙星和氧氟沙星对人血清清蛋白淬灭类型为静态淬灭,左氧氟沙星对人血清清蛋白的结合常数K＝1.46×105 L&#8226;mol－1,结合位点n＝1.11,氧氟沙星对人血清清蛋白的结合常数K＝4.31×104 L&#8226;mol－1,结合位点n＝1.04,根据热力学方法确定作用力类型均为疏水作用力。结论与左氧氟沙星比较,氧氟沙星对人血清清蛋白的荧光淬灭减弱,结合常数和结合位点均变小,结合位置也有明显区别;这些数据给研究左氧氟沙星和氧氟沙星的药理作用和生物学效应,以及左氧氟沙星和氧氟沙星对蛋白质构象的影响等提供了重要信息。     

顺铂对阿霉素与人血清白蛋白结合的相互作用光谱研究

目的 研究顺铂对阿霉素与人血清白蛋白结合的相互作用。方法 采用荧光光谱法研究不同浓度顺铂对阿霉素与人血清白蛋白结合的相互作用。结果 顺铂与阿霉素对人血清白蛋白都有猝灭作用。顺铂对白蛋白的猝灭方式为动态猝灭,而阿霉素对白蛋白的猝灭方式为静态猝灭。结论 温度为17℃和37℃时,阿霉素与白蛋白的结合常数分别为2.13×104,2.76×10^4 L.mol l,2者的结合位点数为1。当加入不同浓度的顺铂后,阿霉素与白蛋白的结合常数有所变化,而结合位点数仍然为1。     

荧光光谱法研究Ca2+存在下左氧氟沙星与人血清白蛋白的结合作用

目的：研究左氧氟沙星对人血清白蛋白以及在ca^2＋存在下左氧氟沙星与人血清白蛋白的结合作用。方法：通过荧光光谱法分析了左氧氟沙星对人血清白蛋白以及ca^2＋存在条件下左氧氟沙星对人血清白蛋白荧光淬灭光谱、同步荧光光谱,根据热力学方程讨论两者间主要的作用力类型。结果：在生理条件（pH=7．4,37℃）下,根据Stem—Volmer方程和荧光淬灭双倒数图,确定了左氧氟沙星对人血清白蛋白淬灭类型为静态淬灭,左氧氟沙星对人血清白蛋白的结合常数K=1．46×10^5L·mol^-1,结合位点n=1．1,根据热力学方法确定作用力类型为疏水作用力;在ca^2＋存在条件下,淬灭类型和作用力类型不变,结合常数K=2．38×10^4L·mol^-1,结合位点n：1．02。结论：在ca^2＋存在条件下,左氧氟沙星对人血清白蛋白的荧光淬灭减弱,结合常数和结合位点均变小。为研究左氧氟沙星的生物学效应,以及左氧氟沙星和Ca^2＋对蛋白质构象的影响等提供了重要信息。     

Spectroscopic investigation on the food components–drug interaction: The influence of flavonoids on the affinity of nifedipine to human serum albumin

Nifedipine (NDP) is used extensively for the clinical treatment of a number of cardiovascular diseases. Herein, the interaction between human serum albumin (HSA) and NDP and the influence of flavonoids, rutin and baicalin, on their binding properties were investigated in vitro by means of fluorescence and absorption spectroscopy. The fluorescence of HSA was quenched remarkably by NDP and the quenching mechanism was considered as static quenching by forming a complex. The results of thermodynamic parameters indicate that both hydrogen bonds and hydrophobic interactions play the main role in the binding process and the binding process was spontaneous. The binding distance between the amino acid residue of HSA and NDP is 2.608 nm, which indicates that the energy transfer from HSA to NDP can occur with high probability. The decreased association constants and the increased binding distance of NDP binding to HSA in the presence of flavonoids were both due to their competitive binding to the site I of HSA. The results obtained from synchronous fluorescence and three-dimensional fluorescence spectra showed that the interaction between HSA and NDP caused the conformational changes of HSA and the synergism effects of NDP and flavonoids induced the further conformational changes of HSA.     

药根碱药物相互作用及其机制研究

目的　研究药根碱 (Jat)与华法令 (War)、硫喷妥钠(Thi)、甲苯磺丁脲 (D86 0 )合用时对药物效应的影响及其机制。方法　①以药效学方法观察Jat与War合用对小鼠凝血时间的影响 ;②观察Jat与Thi合用对小鼠睡眠时间的影响 ;③观察Jat与甲苯磺丁脲合用时 ,对小鼠血糖的影响 ;④根据荧光静态猝灭理论 ,采用荧光法测定Jat与人血清白蛋白的结合常数。结果　①Jat与War合用 ,小鼠凝血时间延长 (P <0 0 1)。①Jat与Thi合用 ,能延长小鼠睡眠时间 (P<0 0 5)。③Jat与甲苯磺丁脲合用时能降低小鼠血糖水平(P <0 0 1)。④荧光法测得Jat与人血清白蛋白的结合常数为 1 2 9× 10 4 L·mol- 1,结合常数大 ,表明二者有高度的结合。结论　Jat与War、Thi、甲苯磺丁脲合用 ,可使其药效(或毒性 )增强 ,导致药物相互作用。其可能的机制是Jat竞争血浆蛋白结合部位 ,使其游离药物浓度增高 ,药效 (或毒性 )增强     

Binding interactions of niclosamide with serum proteins

A study of the binding of niclosamide (NC) to serum proteins such as human serum albumin, hemoglobin, and globulin was carried out using fluorescence and UV-visible spectroscopy. Interactions between NC and these proteins were estimated by Stern–Volmer and van't Hoff equations. The binding constants and the thermodynamic parameters, ΔH, ΔS, and ΔG at different temperatures were also determined by using these equations. Data showed that NC may exhibit a static quenching mechanism with all proteins. The thermodynamic parameters were calculated. Data showed that van der Waals interactions and hydrogen bonds are the main forces for human serum albumin and hemoglobin. Globulin, however, bound to NC via hydrophobic interaction. The spectral changes of synchronous fluorescence suggested that both the microenvironment of NC and the conformation of the proteins changed in relation to their concentrations during NC's binding.