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阿尔兹海默病是一种以老年斑、神经纤维缠结、突触减少及神经元死亡为主要表现的神经退行性病变,目前普遍认为β-淀粉样蛋白是该病发病机制中的始动因素,但β-淀粉样蛋白致病的分子机制目前尚未能完全阐明。而越来越多的研究发现,阿尔兹海默病存在白质损害。其中少突胶质细胞作为重要的白质组成细胞,在阿尔兹海默病中的损害与β-淀粉样蛋白的沉积密切相关。在本文中作者通过介绍相关实验成果,对近年来阿尔兹海默病发病机制研究中β-淀粉样蛋白对少突胶质细胞的影响做一综述。 相似文献
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小胶质细胞在阿尔茨海默病炎性反应中的双重作用 总被引:2,自引:0,他引:2
阿尔茨海默病(AD)是一种常见的老年神经变性疾病,目前认为β-淀粉样蛋白沉积引起的炎性反应是AD的病理机制核心。小胶质细胞是AD炎性反应中最主要的炎性细胞,介导并贯穿AD病理发展全程。其可被β-淀粉样蛋白激活,产生大量致炎性细胞因子和神经元毒性介质,从而诱发脑内炎性反应,导致神经元损伤、死亡。另一方面,激活的小胶质细胞可以吞噬β-淀粉样蛋白,从而减轻了β-淀粉样蛋白对脑组织的损害。本文就激活的小胶质细胞在AD脑内炎性反应中的双重作用予以综述。 相似文献
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阿尔茨海默病(Alzheimer's diease,AD)是以进行性认知功能下降和记忆力减退为主要特征的神经系统退行性疾病.AD的主要病理特征是神经原纤维缠结(neuro-fibrillary tangles,NFTs)和细胞外淀粉样老年斑(senile plaques,SP)的形成.NFTs是由于过度磷酸化的微管相关蛋白Tau于神经元内高度螺旋化而成.SP是由淀粉样前蛋白(amyloid precursor protein,APP)在β-分泌酶(β-secretase)和γ-分泌酶(γ-secretase)水解作用下形成β-淀粉样肽(β-amyloid peptid,Aβ)在细胞外沉积而成.除少数家族性AD外,大部分散发性AD的发病机制尚未明确.近年来关于AD发病机制研究很多,有β-淀粉样蛋白瀑布假说、tau蛋白假说、钙离子失衡假说等.已经有研究证实钙调神经磷酸酶(calcineurin,CaN)与Tau蛋白的磷酸化[1]、突触的可塑性[2]及神经元细胞的凋亡[3]等有关,但CaN在AD中的具体机制还不甚明了.本文就CaN在AD中的作用机制进行综述. 相似文献
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β淀粉样蛋白与阿尔茨海默病研究 总被引:2,自引:0,他引:2
阿尔茨海默病 (AD)是一种慢性进行性的神经系统变性病 ,其临床特点是进行性痴呆。目前研究认为 ,其发病原因是大脑皮层及脑区细胞间隙的 β淀粉样蛋白 (Aβ) ,通过多种途径引发促进神经元细胞凋亡和细胞内多聚Tau蛋白沉积 ,同时克隆方法研究已证实淀粉样蛋白前体基因突变或多态性与AD发病的关系极其密切。β淀粉样蛋白前体 (APP)是一种跨膜蛋白。越来越多的证据显示神经细胞的凋亡参与AD的发病 ,而且APP突变对细胞凋亡的引发起重要作用 ,其中聚集性Aβ对神经细胞的毒性更大 ,并且其他一些致病因素都是通过Aβ对神经元的直… 相似文献
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神经元与胶质细胞间的信号包括离子流、神经递质、细胞粘附分子及特异的神经元突触和非突触区特异信号分子。通过释放神经递质及其他胞外信号分子,胶质细胞能影响神经元的兴奋性及突触传递,并在神经网络中调节神经活性。神经元与胶质细胞间的双向作用对轴突传导、突触传递及信息过程非常关键。本文综述了神经元与胶质细胞间功能联系的研究进展。 相似文献
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阿尔茨海默病是老年人中最常见的一种痴呆症,其组织病理学表现主要为老年斑、神经元纤维缠结以及由凋亡引起的区域性神经细胞死亡等。患者脑内老年斑主要是由具有神经毒性和血管毒性的β淀粉样蛋白生成。β淀粉样蛋白可由多种细胞产生,因此β淀粉样蛋白是否可以作为除阿尔茨海默病以外的以血管增生为特点的疾病诊断指标目前尚无报道。 相似文献
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阿尔茨海默病是一种以认知功能障碍和记忆减退为主要特征的神经退行性疾病,主要神经病理学表现包括细胞外淀粉样蛋白堆积形成的老年斑、细胞内tau蛋白磷酸化形成的神经原纤维缠结,以及神经元的坏死.淀粉样蛋白级联假说认为,β-淀粉样蛋白的过量生成和积累是阿尔茨海默病致病的始发因素和中心环节.以β-淀粉样蛋白为靶标的主动免疫和被动免疫方法可能是最有希望治疗阿尔茨海默病的策略之一.本综述主要关注以β-淀粉样蛋白为靶标的阿尔茨海默病主动和被动免疫治疗方法,分析目前临床前研究和临床试验结果,探讨该领域的应用前景和发展方向,提出新一代有效疫苗的设计策略. 相似文献
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鹿茸多肽对β-淀粉样蛋白诱导脊髓神经元细胞凋亡的保护作用 总被引:1,自引:0,他引:1
[目的]探讨鹿茸多肽对β-淀粉样蛋白诱导脊髓神经元细胞凋亡的保护作用。[方法]体外进行胎鼠脊髓神经元细胞培养传代,细胞进入对数生长期后进行实验。MTT比色法检测不同浓度β-淀粉样蛋白作用24h后细胞活力变化;检测25μmol/L β-淀粉样蛋白作用24h后,细胞凋亡百分数和观察细胞caspase-3表达情况。[结果]不同浓度的β-淀粉样蛋白作用24h后对细胞活力均明显下降,并呈剂量依赖性(P〈0.05);鹿茸多肽可明显抑制β-淀粉样蛋白诱导的脊髓神经元细胞凋亡现象(P〈0.05),且可使caspase-3的表达量下降。[结论]鹿茸多肽通过抑制β-淀粉样蛋白诱导脊髓神经元细胞caspase-3表达增高而对其细胞凋亡发挥保护作用,本实验为探索新的治疗脊髓神经损伤的药物提供了重要的理论基础。 相似文献
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Synuclein 最初是作为一种突触前蛋白于1988年由Maroteaux 等从太平洋电鲟鱼的带电器官中分离得到的,由于它同时分布于神经元的突触前终末和细胞核,因此被称为共核蛋白;免疫组织化学结果显示其分布于突触和核膜,故又命名为突触核蛋白.人类突触核蛋白存在3种结构类型,α、β和γ.α和β-突触核蛋白与神经系统变性疾病有关;γ-突触核蛋白与乳腺癌及信号传导通路的调控有关[1].1993 年Ueda等[2]在人类阿尔茨海默病(Alzheimer disease,AD) 淀粉样斑块中的非Aβ蛋白成分中分离到一种新的蛋白,命名为非Aβ蛋白成分,后来证实非Aβ蛋白的前体蛋白就是α-突触核蛋白(α-synuclein,α-syn). 相似文献