热休克蛋白70与耐受的机制

热休克蛋的白（HSP）是机体在应激情况下迅速合成的一组蛋白质，热休克蛋白70（HSP70）是最重要的家族，具有普遍性、高度保守性及应激性，并通过分子伴侣作用、抗氧化作用、协同免疫作用和抗细胞凋亡作用对再次出现的应激有保护耐受作用，且具有交叉耐受性。本文在叙述热休克蛋白的概念之后，着重对热休克蛋白增强耐受性的机制及对热休克蛋白诱导现象的研究和应用展望进行了简要综述。     

热休克蛋白70的特性与热耐受

在突然升温和其他应激的条件下 ,一切生物细胞包括原核细胞及真核细胞都合成了一系列蛋白质 ,这些蛋白质被命为热休克蛋白 (heat shock protein,HSP)。近年来的研究 ,人们发现以热为刺激原诱导细胞产生热休克蛋白 ,并可诱导基因调控水平的变化而形成机体抗热的保护作用。1　热休克蛋白热休克蛋白 (HSP)是一组所有的细胞能在应激情况下由热休克基因所编码合成的序列高度保守的伴随细胞蛋白 ,并能对抗更为严重的应激损伤 ,这种现象称为热休克反应 (heatshock response,HSP)。目前认为热休克反应是细胞对于各种不利于自身的因素刺激所表现…     

热应激时热休克蛋白70及其细胞保护作用

热应激时机体组织细胞可合成热休克蛋白以提供细胞保护。本文对热应激状态下热休克蛋白７０（ＨＳＰ７０）的细胞保护作用及其在各器官组织中的表现进行了综述,并探讨了ＨＳＰ７０在热应激时的细胞保护作用机制及其在高温医学中的应用前景。     

热休克转录因子的生理特征

在热休克反应中,热休克转录因子的主要功能是在热休克基因的表达过程中启动基因转录过程,促进热休克蛋白的表达。文章从热休克转录因子的类型、结构、功能、活化过程及调节几个方面阐述了热休克转录因子的生理特征。     

热休克蛋白70与脑损伤

热休克蛋白(HSPs)是一种非特异性细胞保护蛋白,其中热休克蛋白70(HSP70)是整个热休克蛋白(HSP)体系中的最保守的、最丰富的和最重要的。无论实验研究还是临床研究均已证实它的分子伴侣功能、细胞保护功能,可抗细胞凋亡、抗氧化等作用。并且实验研究证实热休克蛋白70对缺血性脑损伤具有保护作用,所以对其生物学方面的进一步研究将对缺血性脑损伤的临床治疗提供新思路。     

重金属对热休克蛋白表达的影响研究进展

目前,环境重金属污染的情况日益加剧,使生物体的健康及其赖以生存的环境受到严重的威胁。为抵抗这种不良环境,生物体表现出的一种防御机制,即热休克蛋白基因的表达发生改变。在重金属暴露的条件下,热休克蛋白的表达在保护细胞免受损伤或使受损的细胞恢复功能等方面起到了重要作用。笔者综述了重金属对机体热休克蛋白70、90基因表达的影响及关系,并探讨了其可能的致病机制与现存的问题。     

锌对热应激大鼠热休克蛋白70mRNA表达的影响

目的：锌对热应激大鼠热休克蛋白７０ ｍ Ｒ Ｎ Ａ 表达的影响。方法：分别以高、中、低锌饲料（锌含量分别为９２２０、４５６１、２１７０ ｍ ｇ／ｋｇ 饲料）喂养３ 组大鼠,热暴露（干球４１５ ° Ｃ、湿球３２ ° Ｃ）３０ ｍ ｉｎ 时断头处死,应用 Ｎｏｒｔｈｅｒｎ 印迹杂交和斑点杂交检测热应激大鼠肝脏热休克蛋白７０ ｍ Ｒ Ｎ Ａ 的表达情况。结果：不经受热暴露的３ 组动物仅高锌组能检测到热休克蛋白７０ ｍ Ｒ Ｎ Ａ,而热暴露３０ ｍ ｉｎ 的３ 组动物均有热休克蛋白７０ ｍ Ｒ Ｎ Ａ 条带,且依锌水平不同,其表达强弱依次为高锌组强于中锌组,中锌组强于低锌组。结论：热应激时热休克蛋白７０ 基因的转录水平提高;锌通过活化热休克蛋白７０ 基因的转录而诱发热应激大鼠热休克蛋白７０ 的合成,从而使机体对热暴露产生更强的耐受力。     

诱导分化联合热休克处理对K562细胞JWA和热休克蛋白70表达的影响

目的　研究不同诱导分化剂单独或与热休克联合作用下 ,K562细胞JWA蛋白表达的特点和规律 ,探讨JWA与热休克蛋白 70 (Hsp70 )表达的关系以及可能涉及的信号调节机制。方法　建立诱导K562细胞定向分化以及和热休克联合作用的实验模型 ,用Westernblot方法检测JWA、Hsp70、热休克转录因子 1(HSF1)、HSF2等蛋白表达。结果　 (1)佛波酯 (TPA ,10 0、2 0 0ng/ml)或阿霉素 (adri amycin ,4× 10 - 8mol/L)处理细胞 48h后 ,再热休克 (42℃ )处理 2h ,JWA和Hsp70蛋白表达均增加 ;而氯化高铁血红素 (hemin ,3× 10 - 5 mol/L ,48h)、阿糖胞苷 (Ara C ,80ng/ml,48h)和三氧化二砷 (As2 O3,1× 10 - 6 mol/L ,48h)处理后再热休克处理细胞 2h ,则JWA和Hsp70蛋白表达均下调 ;全反式维A酸(ATRA ,1× 10 - 6 mol/L ,48h)处理细胞后 ,再热休克处理 ,则JWA和Hsp70蛋白表达无明显变化。 (2 )不同诱导分化剂处理K562细胞后再热休克处理 ,HSF1和HSF2表达变化均不明显。结论　JWA不但参与K562细胞的诱导分化调节 ,也参与细胞对热应激的调节 ,JWA可能是多种化学诱导分化剂和热休克的共同靶基因。诱导K562细胞分化过程中 ,Hsp70的表达不需要热休克转录因子介导 ,JWA可能是一种与Hsp70信号通路平行的新的信号分子。我们的实验结果首     

热休克蛋白在应激环境中对胚胎生长发育的影响

应激条件下热休克蛋白的表达与体内／体外胚胎、细胞生长发育关系极为密切。热休克蛋白７０具有双相作用，其合成以转录水平调控为主，主要被热休克因子控制，亦与Ｃ－ｆｏｓ、Ｃ－ｍｙｃ、ｐ５３等基因及钙／钙调蛋白、甘油二酯磷酸肌醇－３激酶、ｃ－ＡＭＰ、ＰＫＣ等在子有关。本文还介绍了热休克蛋白的５大家族及主要成员，同时纳了热休克蛋白研究中存在的问题。     

热休克蛋白70与热耐受的机制

热休克蛋白(HSP)是机体在应激情况下迅速合成的一组蛋白质,热休克蛋白70(HSP 70)是最重要的家族,具有普遍性、高度保守性及应激性,并通过分子伴侣作用、抗氧化作用、协同免疫作用和抗细胞凋亡作用对再次出现的应激有保护耐受作用,且具有交叉耐受性.本文在叙述热休克蛋白的概念之后,着重对热休克蛋白增强耐受性的机制及对热休克蛋白的诱导现象的研究和应用展望进行了简要综述.     

热休克反应对高温诱导的循环衰竭的保护作用

目的　探讨热休克反应 (HSR)对高温诱导的循环衰竭的保护作用及其机制。方法　本研究分为 2个实验 :(1)HSR的保护作用。大鼠分为 2组 :热休克组、对照组。热休克组予热休克预处理 ,对照组则否。两组常温恢复 2 0h后予以热暴露至死亡 ,监测记录血压、心电。运用Chart软件获取平均动脉压 (MAP)、生存时间等数据。 (2 )作用的机制。大鼠分为 3组 :热休克组、对照组和常温对照组。常温对照组不予任何处理。前两组处理同实验一 ,但在热暴露至 73min时终止实验 ,记录收缩压 (Ps)、舒张压 (Pd)等数据 ,并检测心肌一氧化氮 (NO)、热休克蛋白 (HSP70 )含量。结果　热休克组生存时间 [(10 2 .3± 11.4 )min]明显长于对照组 [(87.9± 7.7)min],且休克出现晚 ,差异有显著性 (P <0 .0 1)。热暴露早期热休克组与对照组MAP差异无显著性 (P >0 .0 5 ) ,6 0min后 ,前者高于后者。热暴露至 73min时 ,热休克组MAP、Ps、Pd、HR均较对照组明显升高 ,差异有显著性 (P <0 .0 5、P <0 .0 1) ,心肌HSP70、NO含量则较对照组明显降低 ,差异亦有显著性 (P <0 .0 1)。结论　HSR可能通过诱导心肌HSP70的高表达 ,抑制热暴露大鼠心肌NO过量生成 ,从而减轻高温诱导的循环衰竭。     

热休克蛋白70和饥饿素在热性惊厥患儿血清中的表达及意义

目的检测热性惊厥患儿血清中热休克蛋白70和饥饿素的蛋白水平,探究其与热性惊厥患儿临床特征的关系。方法收集2014年12月-2016年12月在该院诊治的热性惊厥患儿97例为研究对象(热性惊厥组),其中轻度热性惊厥患儿56例(轻度热性惊厥组),重度热性惊厥患儿41例(重度热性惊厥组),另选取同期在该院健康体检儿童50例作为健康对照组。采用酶联免疫吸附法(ELISA)检测各受试者血清中热休克蛋白70、饥饿素蛋白水平,分析二者与热性惊厥患儿临床病理特征的关系并分析二者的相关性。结果热性惊厥组患儿血清中热休克蛋白70、饥饿素蛋白水平显著高于健康对照组,差异有统计学意义(P0. 05);重度热性惊厥组患儿血清中热休克蛋白70、饥饿素蛋白水平显著高于轻度热性惊厥组患儿(P0. 05)。血清热休克蛋白70水平诊断热性惊厥疾病的ROC曲线下面积(AUC)为0. 727,灵敏度为57. 69%,特异度为83. 62%;血清饥饿素蛋白水平诊断热性惊厥疾病的AUC为0. 685,灵敏度为50. 81%,特异度为78. 29%。患儿血清中热休克蛋白70蛋白水平与患儿惊厥类型、体温、每次惊厥持续时间、惊厥次数、惊厥前发热时间有关(P0. 05),与患儿年龄、性别、病因类型无关(P0. 05)。热性惊厥患儿血清中热休克蛋白70、饥饿素蛋白水平显著正相关。结论热性惊厥患儿血清中热休克蛋白70、饥饿素蛋白水平显著增加,与患儿惊厥类型、体温、每次惊厥持续时间、惊厥次数、惊厥前发热时间有关,可能作为诊断热性惊厥疾病和评估严重程度的生物指标。     

热休克蛋白与热耐力研究进展

本文阐述了热休克蛋白与生物体和细胞耐热力的关系，探讨了热休克蛋白提高热耐力的可能机制。     

热休克蛋白在传染病中的免疫保护作用

热休克蛋白(Hsp)是细胞在一些应激条件下,如热休克、葡萄糖饥饿或受到病原体感染时具有高效表达的一族蛋白。大量的研究证据表明,当人或动物受到细菌和寄生虫感染时,这些病原体来源的Hsp是一种非常重要的抗原。到目前为止,已经报道了20多种传染病的免疫应答是针对Hsp的,如结核病、麻风等,其中对Hsp60和Hsp70的免疫应答最多。本文就Hsp在传染病中的免疫保护作用进行综述。     

热休克蛋白70基因多态性与疾病易感性关系

生物体接触高温或其他应激因素时,可以合成一组蛋白质即热休克蛋白(Heat shock proteins,HSPs).根据同源程度及分子量大小,可分为:Hsp90家族(83～90 kD)、Hsp70家族(66～78 kD)、Hsp60家族及小Hsp家族(15～30 kD),此外还有分子量在100～110 kD的大分子Hsp.     

热休克蛋白与女性生殖的研究进展

热休克蛋白（HSP）为一高度保守的蛋白家族，HSP90、70、60及27广泛分布于正常女性的子宫内膜功能层、基底层及子宫肌层，与性激素和性激素受体的调节密切相关，部分卵巢颗粒细胞亦合成HSP，并能将其分泌到卵泡液中发挥效应，HSP与分娩过程和胎儿－胎盘循环新生儿循环转变有关，HSP在子宫内膜异位症和输卵管性不孕中亦有重要意义。     

热休克蛋白Hsp70在抗原呈递过程中的作用

目的研究热休克蛋白Hsp70家族在抗原呈递中的作用，探讨其与肿瘤免疫反应的关系。方法利用反义RNA技术，将反义Hsp70、反义Hsc70、B7表达质粒导入肿瘤细胞B16中，24h后检测细胞中热休克蛋白表达水平。利用混合淋巴细胞培养，检测T淋巴细胞增殖能力。结果在黑色素瘤细胞B16中转染pLXSN—antihsp70、pLXSN—antihsc70及2者共转染，转染反义质粒能够抑制B16细胞中Hsp70／Hsc70的表达，导致Hsp70表达下调。其刺激T淋巴细胞增殖能力均大幅下降。而将pLXSNmB7转染入B16细胞中，其刺激T细胞增殖的能力均有所上升。转染pLXSNmB7后，B16细胞中Hsp70／Hsc70的表达量有所提高。结论抑制各热休克蛋白Hsp70家族的表达能够导致T细胞增值数降低。在肿瘤细胞中导入B7分子能够提高Hsp70的表达水平，从而提高其抗原呈递的能力。     

热休克蛋白与女性生殖的研究进展

热休克蛋白(HSP)为一高度保守的蛋白家族,HSP 90、70、60及27广泛分布于正常女性的子宫内膜功能层、基底层及子宫肌层,与性激素和性激素受体的调节密切相关。部分卵巢颗粒细胞亦合成HSP,并能将其分泌到卵泡液中发挥效应。HSP与分娩过程和胎儿-胎盘循环向新生儿循环转变有关。HSP在子宫内膜异位症和输卵管性不孕中亦有重要意义。     

热休克蛋白与女性生殖的研究进展

热休克蛋白(HSP)为一高度保守的蛋白家族,HSP 90、70、60及27广泛分布于正常女性的子宫内膜功能层、基底层及子宫肌层,与性激素和性激素受体的调节密切相关.部分卵巢颗粒细胞亦合成HSP,并能将其分泌到卵泡液中发挥效应.HSP与分娩过程和胎儿-胎盘循环向新生儿循环转变有关.HSP在子宫内膜异位症和输卵管性不孕中亦有重要意义.     

HSP在HPV感染发病和治疗中的意义

热休克蛋白是机体产生的保护机体免受外界刺激的非特异性产物。研究表明，热休克蛋白与人乳头瘤病毒的致病机制有关，其免疫佐剂性使学者们相信热休克蛋白可用于人乳头瘤病毒疫苗的研制以更好地上调机体对病毒的特异性杀伤。现对热休克蛋白在人乳头瘤病毒感染中的作用地位以及应用的研究现状作了综述。